โปรตีน Protein

กรดอะมิโน (Amino acid) เป็นหน่วยย่อยของโปรตีน ประกอบด้วย

การเกิดพันธะเพปไทด์ (peptide bond)

การเกิดพันธะเพปไทด์ (peptide bond)

กรดอะมิโนปกติ

กรดอะมิโนจำเป็น คือ กรดอะมิโนชนิดร่างกายสังเคราะห์ขึ้นเองไม่ได้ กรดอะมิโนจำเป็นสำหรับคนมี 10 ชนิด ได้แก่ อาร์จินีน (arginine) ฮิสทิดีน (histidine) ไอโซลิวซีน (isoleucine) ลิวซีน (leucine) ทรีโอนีน (threonine) เมไทโอนีน (methionine) ฟีนิลอะลานีน (phenylalanine) ไลซีน (lysine) ทริปโตเฟน(tryptophane) เวลีน (valine)

วิธีการอ่านชื่อ การเขียนชื่อกรดอะมิโนใช้สัญลักษณ์เป็นอักษร 3 ตัว เช่น alamine (Ala) , Glycine (Gly) ให้เรียกชื่อกรดอะมิโนเป็นลำดับแรก และลำดับถัดมา โดยเปลี่ยนคำลงท้ายจาก -อีน (-ine) เป็น -อิล (-yl) แล้วต่อด้วยกรดอะมิโน

โครงสร้างโปรตีน กรดอะมิโน 2 โมเลกุล เรียกว่า ไดเพปไทด์ (dipeptide) กรดอะมิโน 3 โมเลกุล เรียกว่า ไตรเพปไทด์ (tripeptide) กรดอะมิโนหลายโมเลกุล เรียกว่า พอลิเพปไทด์ (polypeptide)

โครงสร้างโปรตีน โครงสร้างปฐมภูมิ (Primary structure) โครงสร้างทุติยภูมิ (secondary structure) โครงสร้างตติยภูมิ (tertiary structure) โครงสร้างจตุรภูมิ (quaternary structure)

โครงสร้างปฐมภูมิ (Primary structure) เป็นโครงสร้างที่แสดงการจัดลำดับ ชนิด และ จำนวนโมเลกุลของกรดอะมิโนในสายพอลิเมอร์โซ่ยาว การจัดลำดับกรดอะมิโนโครงสร้างปฐมภูมิกำหนดให้ปลายหมู่อะมิโนอยู่ด้านซ้าย (N-terminal)  และ ปลายคาร์บอกซิลิกอยู่ด้านขวา (C-terminal) เช่น insulin

โครงสร้างทุติยภูมิ (secondary structure)

โครงสร้างทุติยภูมิ (secondary structure)

โครงสร้างทุติยภูมิ (secondary structure)

โครงสร้างทุติยภูมิ (secondary structure)

โครงสร้างตติยภูมิ (tertiary structure) ประกอบด้วยโครงสร้างทุติยภูมิหลายส่วนรวมกัน โดยมีแรงยึดเหนียวอ่อนๆ โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนแต่ละชนิดมีลักษณะจำเพาะขึ้นอยู่กับลำดับของกรดอะมิโนในสายพอลิเพปไทด์

โครงสร้างจตุรภูมิ (quaternary structure) เกิดจากการรวมตัวของหน่วยย่อยชนิดเดียวกันหรือต่างชนิดกันของโครงสร้างตติยภูมิ โดยมีแรงยึดเหนี่ยวหน่วยย่อยเข้าด้วยกัน ลักษณะโครงสร้างใหม่ขึ้นอยู่กับโครงสร้างตติยภูมิซึ่งเป็นหน่วยย่อย โดยอาจรวมกันเป็นลักษณะเป็นก้อนกลม เช่น ฮีโมโกลบินหรือเป็นมัดเส้นใย เช่น คอลลาเจน

โครงสร้างจตุรภูมิ (quaternary structure)

ชนิดและหน้าที่ของโปรตีน โปรตีนเส้นใย (fiber protein) เกิดจากสายพอลิเพปไทด์หลายเส้นเรียงขนานกัน และพันรอบกันเองคล้ายเส้นเชือก ละลายนําได้น้อยส่วนใหญ่ทำหน้าที่เป็นโปรตีนโครงสร้าง เพราะมีความแข็งแรงและยืดหยุ่นสูง เช่น ไฟโบรอินในเส้นไหม อีลาสตินในเอ็น คอลลาเจนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน เคราตินในผม ขน เล็บ

ชนิดและหน้าที่ของโปรตีน โปรตีนก้อนกลม (globular protein) เกิดจากสายพอลิเพปไทด์ม้วนขดพันกันเป็นก้อนกลมละลายน้ำได้ดี ส่วนใหญ่ทำหน้าที่เกี่ยวกับเมทาบอลิซึมต่างๆ ที่เกิดขึ้นภายในเซลล์ เอนไซม์ ฮอร์โมนอินซูลิน ฮีโมโกลบิน

เอนไซม์ (Enzyme) เอนไซม์เป็นโปรตีน มีลักษณะก้อนกลม ทำหน้าที่ เร่งปฏิกิริยาการเปลี่ยนแปลงของสารอาหารต่างๆ ในร่างกาย และมีความจำเพาะต่อปฏิกิริยาและสารที่ช่วยเร่งปฏิกิริยาโดยไม่ต้องเพิ่มอุณหภูมิหรือเปลี่ยนแปลงค่า pH ซึ่งส่งผลให้ร่างกายสามารถควบคุมปฏิกิริยาต่างๆ ได้อย่างเหมาะสม 

การเรียกชื่อเอนไซม์ (Enzyme) การเรียกชื่อเอนไซม์ ให้เรียกชื่อเหมือนสับสเตรทที่เกิดปฏิกิริยากับเอนไซม์แล้วลงท้ายพยางค์เป็น เ-ส เช่น ซูโครส เป็น ซูเครส อะไมโลส เป็น อะไมเลส มอลโทส เป็น มอลเทส

สมบัติของเอนไซม์ มีความจำเพาะเจาะจง เอนไซม์ชนิดหนึ่งใช้ได้กับสับสเตรตเพียงชนิดเดียวเท่านั้น เอมไซม์ทําหน้าที่เป็นตัวเร่งที่มีประสิทธิภาพสูง สามารถเร่งปฏิกิริยาได้หลายเท่ามากกว่าเมื่อไม่ใส่เอมไซม์

การทำงานของเอนไซม์

การทำงานของเอนไซม์   

ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ อุณหภูมิ เอนไซม์จะทำงานได้ดีจะต้องอยู่ในอุณหภูมิที่เหมาะสม 2) pH เป็นปัจจัยหนึ่งที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยา หาก pH ไม่เหมาะสมจะทำให้เอนไซม์ทำหน้าที่ไม่เต็มที่  

ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ 3) ความเข้มข้นของเอนไซม์ หากเพิ่มความเข้มข้นจะช่วยเร่งปฏิกิริยาให้เกิดเร็วขึ้น แต่ถ้ามากเกินพออัตราการเกิดปฏิกิริยาจะมีค่าคงที่ 4) ปริมาณสารตั้งต้น มีผลต่ออัตราการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์ เมื่อเพิ่มสับสเตรต อัตราการเกิดปฏิกิริยาจะเพิ่มขึ้น แต่เมื่อยิ่งเพิ่มปริมาณของสับสเตรตมากเกินพอ อัตราการเกิดปฏิกิริยาจะไม่เกิดเร็วขึ้น เมื่อระดับหนึ่งอัตราการเกิดปฏิกิริยาจะคงที่ เนื่องจากไม่ได้เพิ่มปริมาณของเอนไซม์