บทที่ 2 โปรตีน.

บทที่ 2 โปรตีน

ความสำคัญของโปรตีน : เป็นสารประกอบอินทรีย์ที่สำคัญของสิ่งมีชีวิต
: เป็นสารที่มีในร่างกายมากเป็นอันดับ 2 รองจากน้ำ คือ มีประมาณ 18% โดย 1 ใน 3 อยู่ใน เนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ 1 ใน 5 อยู่ใน กระดูกและกระดูกอ่อน 1 ใน 10 อยู่ใน ผิวหนัง และที่เหลือจะพบในเนื้อเยื่ออื่นๆ และของเหลวในร่างกาย แต่ไม่พบในน้ำดีและปัสสาวะ

ความสำคัญของโปรตีน : เซลล์ของสิ่งมีชีวิตทุกชนิดต้องมีโปรตีน
: I am first : โมลกุลประกอบด้วยธาตุต่างๆ โดยประมาณ คือ คาร์บอน % ออกซิเจน % ไนโตรเจน % ไฮโดรเจน 6-7 % กำมะถัน % บางชนิดมีฟอสฟอรัสเล็กน้อย : หน่วยเล็กสุดของโปรตีน เรียกว่า กรดอะมิโน

รวมตัวกันสร้างโปรตีนใหม่ ตามที่ร่างกายต้องกาย
ความสำคัญของโปรตีน กระเพาะอาหาร ผิวผนังลำไส้เล็ก แหล่งอาหารโปรตีน กรดอะมิโน Proteolytic enzyme เส้นเลือด กรดอะมิโนบางส่วนถูกทำลาย : เปลี่ยนเป็นไนโตรเจนในรูปของยูเรีย : คาร์บอนถูกออกซิไดส์ให้พลังงานหรือ ใช้สร้างสารใหม่ รวมตัวกันสร้างโปรตีนใหม่ ตามที่ร่างกายต้องกาย

กรดอะมิโน โครงสร้างประกอบด้วยหมู่อะมิโน (-NH2) และหมู่คาร์บอกซิล (-COOH) อย่างละ 1 หมู่ และมีสายแขนง (R) ต่ออยู่กับ C-atom NH2 CH COOH R ถ้าหมู่ R เป็นไฮโดรเจน คือ กรดอะมิโนที่มีขนาดเล็กที่สุด เรียกว่า ไกลซีน

สมบัติด้านกรดและด่างของกรดอะมิโน
+NH3 CH COOH R +NH3 CH COO- R H+ - H+ สภาวะกรด Switter ion NH2 CH COO- R สภาวะด่าง

การจำแนกกรดอะมิโน ตามหลักโภชนาการแบ่งออกเป็น 2 พวก
1. กรดอะมิโนที่จำเป็นต่อร่างกาย (essential amino acid) : กรดอะมิโนที่ร่างกายไม่สามารถสังเคราะห์ขึ้นได้เองหรือได้น้อยมาก จนไม่เพียงพอต่อความต้องการ ต้องบริโภคจากอาหาร : 8 ตัว คือ ลูซีน ไอโซลูซีน ไลซีน เมไทโอนีน เฟนิลอะลานีน ทรีโอนีน ทริฟโทเฟน และ วาลีน สำหรับทารกจะเพิ่ม ฮีสทิดีน : พบมากในเนื้อสัตว์ เช่น น้ำนม เนื้อ ไข่และปลา เป็นต้น

การจำแนกกรดอะมิโน 2. กรดอะมิโนที่ร่างกายสังเคราะห์ (non-essential amino acid) : ได้แก่ กรดกลูตามิก กรดแอสพาร์ติก ไกลซีน ซิสตีน (อาจพบในรูปซิสเตอีน) เซรีน ไทโรซีน โพรลีน (อาจพบในรูปไฮดรอกซีโพรลีน) อะลานีน อาร์จีนีน แอสพาราจีน กลูตามีน ดังนั้นในทางวิทยาศาสตร์การอาหารจึงถือว่าโปรตีนจากแหล่งอาหารต่างกันเป็นโปรตีนที่มีคุณค่าไม่เท่ากัน แหล่งของโปรตีนจึงมี 2 ชนิด คือโปรตีนจากสัตว์และโปรตีนจากพืช

กรดอะมิโน แหล่งโปรตีน
1. โปรตีนจากสัตว์ : จัดว่าเป็นอาหารที่มีโปรตีนที่มีคุณภาพสูง มีความจำเป็นต่อร่างกาย มีกรดอะมิโนครบตามความจำเป็นของร่างกาย เรียกว่า โปรตีนสมบูรณ์ (complete proteins) 2. โปรตีนจากพืช : มีคุณภาพรองลงมา เนื่องจากมีกรดอะมิโนที่จำเป็นไม่ครบ อาจขาดไป 1 ตัว หรือมากกว่า จึงเรียกว่า โปรตีนไม่สมบูรณ์ (incomplete proteins) เช่น ข้าวโพดมีทริฟโทเฟนน้อย

การจำแนกกรดอะมิโน 1. กรดอะมิโนที่มีสมบัติเป็นกลาง (neutral amino acid) : มีหมู่คาร์บอกซิลและหมู่อะมิโน อย่างละ 1 หมู่ แบ่งออกเป็น 2 กลุ่ม 1.1 กลุ่มที่มีหมู่ R เป็น hydrophilic 1.2 กลุ่มที่มีหมู่ R เป็น hydrophobic 2. กรดอะมิโนที่มีสมบัติเป็นกรด (acidic amino acid) : มีหมู่คาร์บอกซิล 2 หมู่ และหมู่อะมิโน 1 หมู่ 3. กรดอะมิโนที่มีสมบัติเป็นด่าง (basic amino acid) : มีหมู่คาร์บอกซิล 1 หมู่ และหมู่อะมิโน 2 หมู่ ?

การจำแนกกรดอะมิโน arginine cysteine aspartic

โครงสร้างโมเลกุลของโปรตีน

Peptide bond เพปไทด์ที่เกิดขึ้นสามารถเชื่อมกรดอะมิโนหลายๆ โมเลกุลเข้าด้วยกัน บางชนิดให้รสหวาน เช่น เพปไทด์ของกรดแอสพาร์ติกและ อะลานีนเมทิลเอสเทอร์ ซึ่งใช้ในการผลิตสารให้ความหวาน ที่เรียกว่า แอสพาร์เทม

โครงสร้างโมเลกุลของโปรตีน
โดยโมกุลของโปรตีนมีไนโตรเจนเป็นองค์ประกอบโดยเฉลี่ย 16% โปรตีนที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนที่มีกำมะถันเป็นองค์ประกอบ ได้แก่ เมไทโอนีน ซีสทีน และซีนเทอีน จะมีหมู่ซัลไฮดริล (-SH) -SH สามารถรวมตัวกันเกิดเป็นพันธะไดซัลไฟด์ได้ ระหว่างกรดอะมิโนที่อยู่ภายในสายพอลิเพปไทด์เดียวกันหรือต่างสายก็ได้ โปรตีนเป็นสารประกอบอินทรีย์เชิงซ้อนที่มีโมเลกุลผันแปรมาก ทำให้โปรตีนแต่ละชนิดมีโครงสร้างต่างกัน

โครงสร้างโมเลกุลของโปรตีน : โครงสร้างปฐมภูมิ
N-terminal C-terminal

โครงสร้างโมเลกุลของโปรตีน : โครงสร้างทุติยภูมิ

โครงสร้างโมเลกุลของโปรตีน : โครงสร้างตติยภูมิ
: เป็นโครงสร้างของโมเลกุลที่มีสายพอลิเพปไทด์สายเดี่ยวที่มีโครงสร้างทุติยภูมิอัดเข้าด้วยกันเป็นโครงสร้าง 3 มิติ : กรดอะมิโนชนิดโพลาร์จะอยู่ด้านนอกและจับกับน้ำ ส่วนด้านในของโมเลกุลจะเป็นหมู่ R ที่เป็นอะโพลาร์ ซึ่งจะไม่เกาะตัวกับน้ำ

1. globular protein : เป็นกลุ่มโปรตีนที่มีรูปร่าง กลม (round) ทรงกลม (sphere) รี หรือรูปไข่ : เนื่องจากสายพอลิเพปไทด์เกิดการพับซ้อนกันไปมา และยึดเกาะกันด้วย H-bond และ disulfide-bond ระหว่างหมู่ R- ของกรดอะมิโนที่มาอยู่ใกล้กัน : โครงสร้างที่เกิดขึ้นไม่อัดแน่น น้ำแทรกตัวเข้าไปได้ และยึดเกาะด้วย H-bond จึงทำให้โปรตีนมีความสามารถในกรอุ้มน้ำได้

โครงสร้างตติยภูมิ : globular protein

2. fibrous protein : เป็นกลุ่มโปรตีนที่โครงสร้างเป็นสายตรงยาว (rod shape) และสายของพอลิเพปไทด์จะมาเชื่อมต่อขนานกัน : บางชนิดไม่ยืดหยุ่น (inelastic protein) เช่น โปรตีนของกล้ามเนื้อ เส้นผม และคอลลาเจน : บางชนิดยืดหยุ่นได้ดี (elastic protein) เช่น โปรตีนกลูเต็น

โครงสร้างโมเลกุลของโปรตีน : โครงสร้างจตุรภูมิ
: เป็นโครงสร้างโมเลกุลของโปรตีนที่เกิดจากสายพอลิเพปไทด์ มากว่า 1 สายมาเกาะเกี่ยวกัน อาจเป็น 2 สาย (dimers) 3 สาย (trimers) 4 สาย (tetramers) หรือหลายๆ สาย (oligomers) : พอลิเพปไทด์ที่มาเกาะเกี่ยวกันอาจเป็นชนิดเดียวกันหรือต่างชนิดก็ได้

การจำแนกชนิดของโปรตีน
โปรตีนสามารถแบ่งตามโครงสร้างและรูปร่างของโมเลกุลได้ 3 กลุ่ม 1. โปรตีนอย่างง่าย (simple proteins) 2. โปรตีนเชิงซ้อน (conjugated proteins) 3. อนุพันธ์โปรตีน (derived proteins)

ชนิดของโปรตีน : โปรตีนอย่างง่าย (simple proteins)
โปรตีนที่ในโมเลกุลประกอบด้วยกรดอะมิโนชนิดต่างๆ มาเรียงต่อกันด้วยพันธะเพปไทด์ จำนวนหลายร้อย หลายพันโมเลกุล ภายหลังการไฮโดรไลซ์ด้วยกรด ด่าง หรือเอนไซม์ จะได้เป็นกรดอะมิโนชนิดต่างๆ เท่านั้น แบ่งออกได้เป็น 7 กลุ่มย่อย ได้แก่ แอลบูมิน (albumins) โกลบูลิน (globulins) กลูเตลิน (glutelins) โพรลามิน (prolamins) สเคิลโรโปรตีน (scleroproteins) ฮิสโตน (histones) และ โปรตามิน (protamines)

โปรตีนอย่างง่าย (simple proteins)
1. แอลบูมิน (albumins) : กลุ่มโปรตีนที่ละลายได้ดีในน้ำ และมีน้ำหนักโมเลกุลค่อนข้างต่ำ : ตัวอย่างของโปรตีนในกลุ่มนี้ เช่น : แอลบูมิน เช่น ในไข่ขาว (egg albumin) ในน้ำนม (lactoalbumin) ในซีรัม (serum albumin) : ลูโคซินในธัญพืช (lecosin) และเลกูเมลิน (legumelin) ในถั่ว : โปรตีนกลุ่มนี้เสียสภาพธรรมชาติได้ง่าย

2. โกลบูลิน (globulins) : กลุ่มของโปรตีนที่ละลายได้ดีในสารละลายเกลือที่เจือจางและเป็นกลาง : ไม่ค่อยละลายน้ำ : ตัวอย่างของโปรตีนกลุ่มนี้ เช่น : โกลบูลินในไข่ขาว (egg globulin) ในน้ำนม (-lactoglobulin) ในซีรัม (serum globulin) : ไมโอซิน (myosin) และแอกติน (actin) ในกล้ามเนื้อ : ไกลซินิน (glycinin) ในถั่วเหลือง

3. กลูเตลิน (glutelins) : กลุ่มโปรตีนที่ละลายได้ดีในสารละลายกรดหรือด่างที่เจือจาง : ไม่ละลายในตัวทำละลายที่เป็นกลาง : ตัวอย่างของโปรตีนลกลุ่มนี้มักพบในธัญพืช เช่น : กลูเตนิน (glutenin) ในข้าวสาลี : โอริเซนิน (oryzenin) ในข้าวเจ้า

4. โพรลามิน (prolamin) : กลุ่มของโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำ : ละลายได้ดีในสารละลายเอทานอล ความเข้มข้น % : เป็นโปรตีนที่มีกรดอะมิโนโพรลีนและกรดกลูตามิกอยู่ในโมเลกุลมาก : โปรตีนกลุ่มนี้พบมากในธัญพืช เช่น : โปรตีนเซอิน (zein) ในข้าวโพด : เกลียดิน (gliadin) ในข้าวสาลี : ฮอร์เดอิน (hordein) ในข้าวบาร์เลย์

5. สเคิลโรโปรตีน (scleroproteins) : กลุ่มโปรตีนที่ไม่ละลายในน้ำ และตัวทำละลายที่เป็นกลาง : มีความคงตัวต่อการย่อยสลายด้วยเอนไซม์ : ได้แก่ โปรตีนที่อยู่ในเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน (fibrous proteins) เช่น คอลลาเจนในกล้ามเนื้อ อีลาสตินในเอ็น และ เคอราตินในเส้นผมและเล็บ

6. ฮิสโตน (histones) : โปรตีนที่มีสมบัติเป็นด่าง : เนื่องจากโมเลกุลมีกรดอะมิโน ไลซีน และอาร์จินีนมาก : ละลายได้ในน้ำ และตกตะกอนได้ด้วย แอมโมเนีย lysine arginine

7. โปรตามิน (protamines) : โปรตีนที่มีสมบัติเป็นด่าง : แต่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำ ประมาณ 4,000-8,000 ดาลตัน : เนื่องจากโมเลกุลมีกรดอะมิโมอาร์จินีนมากที่สุด : ตัวอย่าง เช่น : โปรตีนสครอมบิน (scrombi) จากปลาทู : โปรตีนคลูเพอิน (clupein) จากปลาเฮอร์ริง

ชนิดของโปรตีน : โปรตีนเชิงซ้อน (conjugated proteins)
โปรตีนที่เกิดจากการที่โปรตีนอย่างง่าย รวมตัวกับสารประกอบอื่นที่ไม่ใช่โปรตีน เช่น รวมกับ ลิพิด กรดนิวคลิอิก และคาร์โบไฮเดรต ตัวอย่างของโปรตีนเชิงซ้อน เช่น : ฟอสโฟโปรตีน (phosphoproteins) ไลโพโปรตีน (lipoproteins) นิวคลีโอโปรตีน (nucleoproteins) ไกลโคโปรตีน (glycoproteins) โครโมโปรตีน (chromoproteins) เมทอลโลโปรตีน (metalloproteins)

โปรตีนเชิงซ้อน (conjugated proteins)
1. ฟอสโฟโปรตีน (phosphoproteins) : พบในอาหารหลายชนิด เช่น เคซีนในนม เอนไซม์ฟอสโฟรีเลส เอนไซม์ไคเนส และ ฟอสฟอโปรตีนในไข่แดง : โมเลกุลของโปรตีนเหล่านี้มีกรดอะมิโน เซรีน และทรีโอนีน ซึ่งมีหมู่ไฮดรอกซิล ทำให้ สามารถรวมตัวกับหมู่ฟอสเฟตได้เป็น ฟอสเฟตเอสเทอร์ serine threonine

2. ไลโพโปรตีน (lipoproteins) : Lipoprotein = Lipid + Protein คือส่วนผสมของไขมันและโปรตีน : ถ้าเมื่อใดที่โปรตีนมีสัดส่วนน้อยกว่าไขมันที่มาผสม ทำให้ความเข้มข้นของโปรตีนต่ำ ก็จะเรียก Low Density Lipoprotein (LDL) : ในทางตรงกันข้าม ถ้าโปรตีนมีสัดส่วนสูงกว่า ก็จะเรียก High Density Lipoprotein (HDL)

3. นิวคลีโอโปรตีน (nucleoproteins) : โปรตีนที่รวมกับกรดนิวคลีอิก คือ กรดดีออกซีไรโบนิวคลีอิก (Deoxyribonucleic acid : DNA) และ กรดไรโบนิวคลีอิก (Ribonucleic acid : RNA) 4. ไกลโคโปรตีน (glycoproteins) : อยู่รวมกับคาร์โบไฮเดรต โดยมีคาร์โบไฮเดรตประมาณ 8-20 % : โอโวมิวซินในไข่ขาว และฮีแมกกลูตินินในถั่วเหลือง

5. โครโมโปรตีน (chromoproteins) : สารประกอบเชิงซ้อนของโปรตีนกับสารอื่นที่มีสี (colour prothestic group) เช่น ฮีโมโกลบิน ไมโอโกลบิน และฟลาโวโปรตีน 6. เมทอลโลโปรตีน (metalloproteins) : โปรตีนที่มีแร่ธาตุบางชนิดเป็นองค์ประกอบ : เช่น เอนไซม์อาร์จิเนสที่มีแมงกานีสเป็นองค์ประกอบ

ชนิดของโปรตีน : อนุพันธ์โปรตีน (derived proteins)
เป็นโปรตีนที่ได้จากการย่อยสลายโปรตีน 2 กลุ่ม แรก ด้วยเอนไซม์ หรือปฏิกิริยาทางเคมี เช่น เจลาติน เป็นอนุพันธ์ของโปรตีนที่ได้จากคอลลาเจน Rennet-coagulated casein ได้จากการตกตะกอนโปรตีนในน้ำนมด้วยดเอนไซม์เรนเนต โปรตีนที่โครงสร้างเปลี่ยนแปลงจากจตุรภูมิหรือตติยภูมิเป็นทุติยภูมิหรือปฐมภูมิ

สมบัติทางกายภาพของโปรตีน
โปรตีนเป็นสารประกอบอินทรีย์ชนิดหนึ่ง การพิจารณาความบริสุทธิ์ของสารประกอบจะพิจารณาจากจุดหลอมเหลว มีโมเลกุลขนาดใหญ่ การหาน้ำหนัก ทำได้โดยใช้วิธีอิเล็กโทรโฟเรซิส (electrophoresis) รูปร่างของโมเลกุลผันแปรมาก และเกาะเกี่ยวกับโมเลกุลอื่น จึงยากที่จะทำให้บริสุทธิ์

Agarose gel electrophoresis method

สมบัติทางเคมีของโปรตีน
1. amphoterism : โปรตีนมีสมบัติเป็นได้ทั้งกรดและด่าง 2. binding of ions : โปรตีนสามารถรวมตัวได้กับไอออนได้ ทั้งบวกและลบ pI โปรตีนจะมีประจุบวก โปรตีนจะมีประจุลบ

3. hydration of proteins : โปรตีนทำปฏิกิริยาไฮเดรชั่นกับน้ำได้ : โปรตีนจึงมีหน้าที่ dispersibility, wettability, swelling, thickening, viscosity, water binding capacity water binding capacity : กรัมของน้ำที่โปรตีนสามารถจับไว้ได้ต่อกรัมของโปรตีน

4. การตกตะกอนโปรตีนด้วย antibodies เมื่อมีโปรตีนแปลกปลอม (foreign proteins) เป็น antigen เข้าไปในเลือด ร่างกายจะสร้างภูมิต้านทานเป็น antibody ตกตะกอนได้เป็น antigen-antibody reaction มีความจำเพาะเจาะจงสูง

การเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีน
เป็นกระบวนการที่ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงที่โครงสร้างโมเลกุลของโปรตีน โดยไม่ทำลายพันธะโควาเลนต์ หรือพันธะเพปไทด์ในโมเลกุล การเปลี่ยนแปลงจากจตุรภูมิหรือตติยภูมิเป็นทุติยภูมิหรือปฐมภูมิ โปรตีนเสียสภาพธรรมชาติจะทำให้เกิดการสูญเสีย biological activity มีการเปลี่ยนแปลงทั้งด้านสมบัติทางเคมี ทางกายภาพ และหน้าที่

การเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีน
ภาวะต่างๆ ที่ทำให้เกิดการเสียสภาพ ได้แก่ 1. ความร้อน 2. กรด 3. เกลือ 4. เอนไซม์เรนนิน 5. แรงทางกล

คุณสมบัติเชิงหน้าที่ของโปรตีน
ความสามารถในการละลาย (solubility) ความหนืด (viscosity) ความสามารถในการยึดจับ (binding capacity) การเกิดเจล (gelation) การเกิดฟอง (formation of foam) การเกิดอิมัลชั่น (emulsion)

ความสามารถในการละลาย (solubility)
ความสามารถในการละลายของโปรตีน เป็นคุณสมบัติที่สำคัญและมีผลต่อคุณสมบัติเชิงหน้าที่อื่นๆ เช่น ความหนืด การเกิดโฟม อิมัลชัน และการเกิดเจลของผลิตภัณฑ์ เนื่องจากองค์ประกอบของอาหารโดยส่วนใหญ่คือน้ำ โปรตีนที่สามารถยึดจับน้ำหรือละลายน้ำได้จึงสามารถรวมตัวเข้ากับอาหารและแสดงคุณสมบัติเชิงหน้าที่ได้ โปรตีนที่นำมาใช้ประโยชน์เชิงหน้าที่จึงควรจะมีความสามารถในการละลาย

ความสามารถในการละลาย (solubility)
ปัจจัยที่มีผลต่อการละลายของโปรตีน 1. สัดส่วนของส่วนที่ชอบน้ำและส่วนที่ไม่ชอบน้ำบริเวณผิวหน้า ของโปรตีน 2. pH 3. อุณหภูมิ 4. ค่า ionic strength 5. ค่าเข้มข้นของโปรตีน 6. สารประกอบอื่น

ความหนืด (viscosity) คุณสมบัติทางด้านความหนืดของโปรตีนมีบทบาทที่สำคัญ
1. การรักษาความคงตัวของระบบอิมัลชันหรือในผลิตภัณฑ์อาหารที่มีการกระจายตัวของอนุภาคต่างๆ 2. ทำให้เกิดเนื้อสัมผัสแก่อาหาร และช่วยในการควบคุมการเกิดผลึกของน้ำตาลในผลิตภัณฑ์เคลือบน้ำตาลและลูกอมต่างๆ 3. นอกจากนี้ยังเป็นปัจจัยสำคัญในการตัดสินใจของผู้บริโภคในการยอมรับผลิตภัณฑ์อาหารประเภทของเหลวหรือกึ่งเหลว เช่น น้ำเกรวี่ ซุป หรือผลิตภัณฑ์เครื่องดื่ม

ความหนืด (viscosity) การใช้โปรตีนเพื่อเป็นสารให้ความหนืดกับผลิตภัณฑ์นั้นจะต้องคำนึงถึง 1. ความสามารถในการละลาย โดยส่วนมากโปรตีนที่มีความสามารถในการละลายสูงจะให้ความหนืดต่ำ ในขณะที่โปรตีนที่มีความสามารถในการพองตัวสูงจะทำให้เกิดความหนืดสูง 2. การพองตัวของโปรตีนที่ใช้ การพองตัวของโปรตีนมักถูกนำมาใช้เพื่อบ่งชี้ถึงความสามารถในการทำให้เกิดความหนืด โปรตีนที่มักนิยมนำมาใช้เพื่อให้ความหนืดกับผลิตภัณฑ์อาหาร ได้แก่ เจลลาติน และไมโอซิน

ความสามารถในการยึดจับ (binding capacity)
ความสามารถของโปรตีนในการยึดจับกับส่วนประกอบอื่นๆ ของอาหาร เช่น น้ำ ไขมัน หรือสารให้กลิ่นรส เป็นคุณสมบัติที่มีความสำคัญต่อการยอมรับและการพัฒนาผลิตภัณฑ์อาหาร เนื่องจากทำให้เกิดลักษณะทางด้านเนื้อสัมผัส กลิ่น และรสชาติของอาหาร นอกจากนั้นยังมีผลต่อคุณสมบัติต่างๆ ของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับคุณสมบัติความชอบน้ำ และความไม่ชอบน้ำ เช่น ความหนืด การอุ้มน้ำ การเกิดเจล การเกิดฟอง และการเป็นอิมัลซิไฟเออร์

การเกิดเจล (gelation)
เจลโปรตีนเป็นปรากฏการณ์ที่เกิดจากการเรียงตัวของโปรตีนในสภาวะที่มีแรงดึงดูดและแรงผลักกันอย่างสมดุล ทำให้เกิดเป็นโครงสร้าง 3 มิติ (matrix) สามารถยึดจับน้ำไว้ได้เป็นจำนวนมาก การเกิดเจลโปรตีนจะทำให้อาหารมีความหนืดและความยืดหยุ่นเพิ่มมากขึ้น ซึ่งเป็นที่ต้องการในอาหารหลายชนิด เช่น โยเกริต์ ชีส พุดดิ้ง ไส้กรอก เจลลี่ หรือในอาหารทางเอเซียเช่น เต้าหู้ คามาโบโกะ (เนื้อปลาบด) เป็นต้น

Cross-linking junctions
การเกิดเจล Random coil : Predominant in sol Double helix : provides Cross-linking junctions cool heat cool heat Aggregate : Add cross-linking to consolidate the structure

การเกิดฟอง (formation of foam)
กลไกในการเกิดฟองของโปรตีน ประกอบด้วย 3 ขั้นตอน 1.โปรตีนในสารละลายจะเกิดการเคลื่อนที่ไปยังผิวหน้าระหว่างน้ำและอากาศโดยอาศัยกระบวนการแพร่ และ/หรือการพา 2.โปรตีนที่เคลื่อนที่มาจะเกิดการแทรกตัวไปยังระหว่างชั้นของน้ำและอากาศซึ่งจะทำให้ความเข้มข้นที่ผิวหน้าเพิ่มขึ้น แรงตึงผิวลดลง 3.โปรตีนจะเกิดการคลายคัว และเกิดการจัดเรียงตัวใหม่ ทำให้เกิดเป็นฟิล์มห่อหุ้มอากาศไว้โดยโปรตีนจะหันส่วนที่ชอบน้ำไปยังเฟสของน้ำ และหันส่วนที่ไม่ชอบน้ำไปยังเฟสของอากาศ

foam formation

ความสามารถในการเกิดโฟม
สมบัติในการเกิดโฟม พิจารณาจาก foamability หรือ foam capacity ซึ่งรายงานในรูปของ foam power หรือ foam expansion Foam power = (ปริมาตรแก๊สทั้งหมด/ ปริมาตรของเหลว)×100 ความคงตัวของโฟม (foam stability) พิจารณาจากระยะเวลาที่ใช้ในการทำให้ปริมาตรของโฟมลดลง 50 % หรือมีของเหลวเกิดขึ้น 50%

การเกิดอิมัลชั่น (emulsion)
คุณสมบัติการเป็นอิมัลซิไฟเออร์ของโปรตีนเป็นสิ่งที่มีความสำคัญต่อความคงตัวของอาหารประเภทอิมัลชัน ซึ่งมีความสำคัญต่อการยอมรับของผู้บริโภค ผลิตภัณฑ์อิมัลชันที่ไม่มีความคงตัวจะไม่เป็นที่ต้องการชองผู้บริโภค เช่น น้ำสลัดที่ไม่มีความคงตัวของระบบอิมัลชันจะทำให้ผลิตภัณฑ์เกิดการแยกชั้น หรือไส้กรอกอิมัลชันที่ไม่มีความคงตัวจะทำให้ได้ผลิตภัณฑ์ที่มีเนื้อสัมผัสหยาบ

การเกิดอิมัลชั่น (emulsion)
เมื่อทำการผสม น้ำ น้ำมัน และโปรตีน ให้เป็นเนื้อเดียวกัน สายของโปรตีนจะเกิดการคลายตัวและแทรกไปอยู่ที่ผิวระหว่างอนุภาคของน้ำมันและน้ำ บางส่วนของโปรตีนจะเข้าไปดูดซับอยู่บริเวณพื้นผิวของอนุภาคไขมันส่งผลแรงตึงผิวระหว่างน้ำมันและน้ำลดลง ทำให้เกิดการกระจายตัวของอนุภาคของน้ำมันได้ดีขึ้น โดยโครงสร้างของโปรตีนจะป้องกันไม่ให้อนุภาคของน้ำมันเกิดการรวมตัวกันได้

การเปลี่ยนแปลงของโปรตีนเนื่องจากการแปรรูป
อุณหภูมิ (องศาเซลเซียส) การเปลี่ยนแปลง 70-80 80-100 >300 - พันธะไดซัลไฟด์แยกออก โครงสร้างเฮลิกซ์เปิดออก โปรตีนที่ไวต่อความร้อนเกิดการตกตะกอน สูญเสียพันธะไดซัลไฟด์ โครงสร้างโปรตีนคลายตัวมากขึ้น กรดอะมิโนไลซีนสลายตัว เกิดไลซิโนอะลานีน เกิดไพโรไลซิสของกรดอะมิโนทุกชนิด เกิดไพโรไลซิสได้เป็นสารก่อมะเร็ง

โปรตีนในอาหาร แหล่งโปรตีนที่สำคัญในอาหาร คือ เนื้อสัตว์ ไข่ น้ำนม
พืช : ผักและผลไม้ ธัญพืช ถั่วและพืชน้ำมัน สิ่งมีชีวิตเซลล์เดียว

โปรตีนในอาหาร : โปรตีนจากสัตว์
กล้ามเนื้อสัตว์แบ่งตามโครงสร้างและหน้าที่ได้เป็น 3 ชนิด คือ กล้ามเนื้อลาย กล้ามเนื้อเรียบ และกล้ามเนื้อหัวใจ 1. กล้ามเนื้อลาย (Skeletal Muscle) ทำหน้าที่สำคัญเกี่ยวกับการเคลื่อนที่ การหายใจ การทรงตัว และการรักษาอุณหภูมิของร่างกาย ในสิ่งมีชีวิต กล้ามเนื้อลาย เป็นส่วนประกอบที่มีมากที่สุดของร่างกาย คือ ราวๆ 44% ของน้ำหนักตัว

2. กล้ามเนื้อเรียบ เป็นกล้ามเนื้อซึ่งไม่ลายตามขวาง พบในอวัยวะภายในซึ่งไม่อยู่ในอำนาจจิตใจ เช่น ผนังทางเดินอาหารตั้งแต่หลอดอาหารส่วนกลางไปจนถึงลำไส้ใหญ่เรียก เรคตัม ผนังเส้นเลือด ผนังมดลูก ผนังกระเพาะ-ปัสสาวะ ม่านตา และกล้ามเนื้อโคนขา เป็นต้น 3. กล้ามเนื้อหัวใจ มีลักษณะคล้ายกล้ามเนื้อลายแต่ไม่อยู่ในอำนาจจิตใจ โดยจะทำงานหดตัวเป็นจังหวะด้วยตัวเอง เซลล์กล้ามเนื้อหัวใจจะแยกเป็นแขนง

ส่วนประกอบของเส้นใยกล้ามเนื้อสัตว์
1. ซาร์โคเลมมา (sarcolemma) เส้นใยกล้ามเนื้อถูกห่อหุ้มด้วยเยื่อบาง ๆ ซึ่งเรียกว่าซาร์โคเลมมาภายใต้ชั้นเอนโดไมเซียม (endomysium) เส้นใยแต่ละเส้นจะแยกออกจากกันได้อย่างชัดเจน โดยเยื่อหุ้มบางๆ นี้เส้นใยประกอบไปด้วยชั้นบางๆ 4 ชั้น อยู่ด้วยกัน แต่ละชั้นจะหนาประมาณ 100 A๐ ถึง 500 A๐ องค์ประกอบทางเคมีของเยื่อหุ้มเส้นใยพบว่าประกอบไปด้วยโคเลสเตอรอล ฟอสฟอลิปิด โพลิแซ็คคาร์ไรด์ และโปรตีน

2. นิวเคลียส (nucleus) เส้นใยกล้ามเนื้อจะพบนิวเคลียสอยู่ใกล้ผิวนอกของเส้นใยติดกับเยื่อหุ้มเส้นใย แต่ละนิวเคลียสยาวระหว่าง 8-10 ไมครอน และมีรูปร่างเป็นเม็ดรูปวงรี เรียงตัวไปตามแนวยาวของเส้นใยกล้ามเนื้อ

3. กอลไจ คอมเพลกซ์ (golgi complexes) ส่วนมากมักพบอยู่ภายในซาร์โคพลาสซึม ใกล้นิวเคลียส เป็นโครงสร้างที่มีรูปร่างเป็นถุงท่อบางๆ ขนานกันเป็นกลุ่ม ซ้อนเรียงกันเป็นตั้ง อาจเห็นเป็น 5 ถึง 8 ชั้นได้

4. ไมโตคอนเดรีย (mitochondria) มีโครงสร้างที่มีรูปร่างเป็นแท่งรูปวงรี มีความยาวแตกต่างกันไป ประกอบด้วยเยื่อหุ้ม 2 ชั้น ชั้นนอกทำหน้าที่ควบคุมปริมาณและชนิดของสารที่เข้าออกจากไมโตคอนเดรีย ชั้นในเป็นห้องเล็กๆ หยักไปหยักมาซึ่งช่วยเพิ่มพื้นที่ในการทำงานเรียกว่าคริสตี (cristae)

5. ซาร์โคพลาสซึม (sarcoplasm) คือสารกึ่งเหลวอยู่ภายในเส้นใยกล้ามเนื้อและหล่อเลี้ยงโครงสร้างต่างๆ ภายในนั้น เช่น สารย่อยไกลโคเจน (glycolytic enzyme) ไมโอโกลบิน (myoglobin) ไลโซโซม ไกลโคเจน และเม็ดไขมันต่างๆ เป็นต้น 6. ไลโซโซม (lysozome) มีรูปร่างเหมือนถุงเล็กๆ ที่มีสารย่อยหลายชนิดอยู่ภายในนั้น รวมทั้งกลุ่มสารย่อย cathepsins ซึ่งมีความสามารถในการย่อยโปรตีนของเส้นใยกล้ามเนื้อ

7. เส้นใยย่อย (myofibril) หมายถึงโครงสร้างที่ทำหน้าที่ยืดหยุ่นหดตัวภายในเส้นใยกล้ามเนื้อ มีรูปร่างเป็นเส้นยาวกลมขนาดเส้นผ่าศูนย์กลาง 1 ไมครอน และภายในเส้นใยย่อยจะปรากฏความลายให้เห็นเมื่อมองด้วยกล้องจุลทรรศน์กำลังขยายสูง เส้นใยย่อยเหล่านี้จะอยู่เรียงตัวกันไปตามทางยาวของเส้นใยกล้ามเนื้อโดยมีซาร์โคพลาสซึมหล่อเลี้ยงอยู่โดยตลอด

8. ซาร์โคพลาสมิก เรตติคิวลัม (sarcoplasmic reticulum) และท่อที (T-tubules) ซาร์โคพลาสมิก เรตติคิวลัม (SR) ได้แก่ ท่อบางๆ ขนานไปตามแนวของเส้นใยย่อยในเซลล์อื่นทั่วๆ ไป เรียกว่า เอนโดพลาสมิก เรตติคิวลัม เป็นระบบท่อที่สานเป็นโครงข่ายโดยหุ้มโดยรอบเส้นใยย่อยแต่ละเส้น มีปรากฏในทุกซาร์โคเมียร์ มีปริมาณประมาณ 13 % ของเส้นใยกล้ามเนื้อโดยปริมาตร ทำหน้าที่สะสม Ca2+ เมื่อเส้นใยกล้ามเนื้ออยู่ในภาวะฟักตัว

โปรตีนของกล้ามเนื้อแบ่งออกได้ 3 ประเภท ได้แก่ 1. sarcoplasmic protein 2. contractile or myofibrillar protein 3. stroma protein or connective tissue protein

1. sarcoplasmic protein เป็นโปรตีนที่ไม่ใช่องค์ประกอบของเส้นใยไมโอไฟบริล แต่จะแขวนลอยอยู่ในส่วนของซาร์โคพลาสซึม มีประมาณ 30 %ของปริมาณโปรตีนทั้งหมด ละลายได้ในน้ำ และสารละลายเกลืออ่อนๆ (ionic strength 0.06) โปรตีนเหล่านี้มีสารย่อยคาเทปซิน ซึ่งสามารถย่อยโปรตีนชนิดอื่นได้

2. contractile or myofibrillar protein โปรตีนที่เป็นองค์ประกอบของเส้นใยกล้ามเนื้อ ทำหน้าที่ในการยืดหดของกล้ามเนื้อขณะสัตว์ยังมีชีวิตอยู่ มีประมาณ 55 %ของโปรตีนทั้งหมด สามารถละลายได้ในสารละลายเกลือที่มีความเข้มข้นสูง เช่น 0.6 M KCl โปรตีนที่มีมากที่สุดคือ ไมโอซิน รองลงมาคือ แอกติน แอกโตไมโอซิน โทรโปไมโอซิน โทรโปนิน และแอกตินิน

3. stroma protein or connective tissue protein มีประมาณ 15 % ของโปรตีนทั้งหมด เป็นองค์ประกอบของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน มีคุณสมบัติคือ ไม่ละลายในสารละลายใดๆ แต่อาจละลายได้บ้างในสารละลายเข้มข้นของกรดและเบส โปรตีนชนิดนี้ได้แก่ คอลลาเจน อีลาสติน และเรติคิวลิน

โปรตีนแต่ละชนิดในกล้ามเนื้อสัตว์
ชนิดของโปรตีน สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม สัตว์ปีก ปลา 1. sarcoplasmic protein 2. contractile or myofibrilrolar protein 3. stroma protein or connective tissue protein 30-34 49-55 10-17 60-65 5-10 20-30 65-75 1-3

โปรตีนในอาหาร : โปรตีนในไข่
ไข่เป็นอาหารโปรตีนที่บริโภคได้ง่ายและราคาไม่แพง จัดเป็นแหล่งโปรตีนที่มีคุณภาพสูงและย่อยง่าย โปรตีนมีอยู่มากทั้งในไข่ขาวและไข่แดง ไข่ไก่ประกอบด้วย เปลือกไข่ 11 % ไข่แดง % และ ไข่ขาว %

1. ไข่แดง องค์ประกอบส่วนใหญ่คือ ไขมัน รองลงมาได้แก่ โปรตีน คาร์โบไฮเดรต เม็ดสี มีแร่ธาตุและวิตามินต่างๆ ในปริมาณน้อย ไข่แดงประกอบด้วยของแข็งทั้งหมดประมาณ 50 % เป็นส่วนของโปรตีนประมาณ 1 ใน 3 ส่วน เป็นลิพิด 2 ใน 3 ส่วน ซึ่งโปรตีนและไขมันในไข่แดงมักพบอยู่ด้วยกันเสมอ เมื่อนำไข่แดงมาแยกโดยใช้เครื่องเหวี่ยงจะแยกออกได้เป็น 3 ส่วนคือ

1. ไข่แดง (ต่อ) ไข่แดงแบ่งออกเป็น 3 ส่วน ได้แก่ 1.1 ลิเวติน (livetins) ละลายได้ในน้ำ 1.2 ฟอสวิติน (phosvitin) และไลโพวิเทลลิน (lipovitellins) มักอยู่ รวมกันในรูปสารประกอบเชิงซ้อน 1.3 ไลโพวิเทลเลนิน (lipovitellenins) เป็นโปรตีนที่มีความหนาแน่นต่ำ (low density lipoprotein : LDL)

2. ไข่ขาว เป็นสารละลายของโปรตีนในน้ำ มีโปรตีนประมาณ 12 % โครงสร้างของไข่ขาวแบ่งออกเป็น 4 ชั้นคือ 2.1 ของเหลวชั้นนอกเป็นของเหลวใส 2.2 ของเหลวที่ข้นหนืด 2.3 ของเหลวชั้นในเป็นของเหลวใส 2.4 ของเหลวชั้นในสุด ซึ่งทำหน้าที่หุ้มวิเทลไลน์เมมเบรนของ ไข่แดง

โปรตีนในอาหาร : โปรตีนในไข่ขาว
ชนิดของโปรตีน สัดส่วนในไข่ขาว (ร้อยละ) สมบัติที่สำคัญ โอวัลบูมิน โคนัลบูมิน โอโวมิวคอยด์ ไลโซไซม์ โอโวมิวซิน อะวิดิน 54 13 11 3.5 1.5 0.05 มีหมู่ซัลไฮดริล และถูกแปลงสภาพได้ง่าย จับกับโลหะได้ดี ต่อต้านการเจริญของจุลินทรีย์ ต่อต้านการทำงานของทริปซิน ต่อต้านการเจริญของจุลินทรีย์ ข้นเหนียว ทำปฏิกิริยากับไบโอติน ต่อต้านการเจริญของ จุลินทรีย์

โปรตีนในอาหาร :โปรตีนในน้ำนม
น้ำนมที่นิยมนำมาแปรรูปเป็นผลิตภัณฑ์นมชนิดต่างๆ คือ น้ำนมวัว ซึ่งประกอบด้วย น้ำ 82 – 92 % ส่วนที่เป็นของแข็ง 8 – 18 % - ไขมัน % - น้ำตาลแลคโตส % - โปรตีน % (ค่าเฉลี่ย 3.5 %) - เถ้า %

1. เคซีน เป็นโปรตีนหลักและมีมากที่สุดในน้ำนม จัดเป็นฟอสโฟโปรตีน มีประมาณ % ของโปรตีนทั้งหมด สามารถตกตะกอนแยกออกจากน้ำนมได้ง่ายโดยการปรับ pH ของน้ำนมให้ต่ำลงเป็น 4.6 ที่อุณหภูมิ 20 องศาเซลเซียส เมื่อแยกเคซีนออกแล้ว ส่วนที่เหลือ คือ เวย์โปรตีน หรือ ซีรัมโปรตีน

1. เคซีน (ต่อ) มี 3 ชนิด ได้ แก่ แอลฟา เบ้และ แคปปา – เคซีน แอลฟา – เคซีน มี 50% ของเคซีนทั้งหมด เบต้า – เคซีน มี 33% ของเคซีนทั้งหมด แคปปา – เคซีน สามารถละลายน้ำได้ เคซีนทั้ง 3 ชนิดเรียงตัวในลักษณะของไมเซลล์ ไม่ละลายน้ำ

2. เวย์โปรตีน เมื่อแยกเอาตะกอนเคเซอีนออกแล้ว ส่วนของน้ำนมที่เหลือซึ่งเป็นของเหลวใสเรียกว่า เวย์ และโปรตีนที่ยังเหลืออยู่ในน้ำนมคือ เวย์โปรตีนหรือซีรัมโปรตีน ซึ่งมีประมาณ 20 % ของโปรตีนทั้งหมด เวย์โปรตีนประกอบด้วย แอลฟา-แลคโตอัลบูมิน เบต้า-แลคโตกลอบูลิน ซีรัมอัลบูมิน อิมมูโนกลอบูลิน และโปรตีโอส-เปปโตน

โปรตีนในอาหาร :โปรตีนจากพืช
1. โปรตีนในผักและผลไม้ เป็นโปรตีนที่มีคุณภาพต่ำกว่าโปรตีนในเนื้อสัตว์ เนื่องจากขาดกรดอะมิโนที่จำเป็นต่อร่างกาย โดยเฉพาะกรดอะมิโนที่มีซัลเฟอร์เป็นองค์ประกอบ เช่น แครอทและผักกาดหอม มีโปรตีน ประมาณ 1% หน่อไม้ฝรั่ง และถั่วฝักสด มีโปรตีนประมาณ 2%

2. โปรตีนในธัญญพืช ธัญพืชมีปริมาณโปรตีนอยู่ในช่วง % ปริมาณโปรตีนจะผันแปรตามชนิด พันธุ์ และฤดูกาล นอกจากนั้นปริมาณโปรตีนในแต่ละส่วนของเมล็ด ธัญพืชยังแตกต่างกันด้วย เช่น โปรตีนที่พบในส่วนของ germ ส่วนใหญ่เป็นโกลบูลินและแอลบูมิน ส่วนในเอนโดสเปิร์มเป็นโปรตีนที่พืชสะสมไว้ใช้สำหรับการงอกของเมล็ดเรียกว่า "protein bodies” พบได้ในข้าวเจ้า ข้าวโพดและข้าวบาร์เลย์

โปรตีนในอาหาร :โปรตีนจากธัญพืช
ชนิดของธัญพืช ปริมาณโปรตีน (%) ข้าวสาลี common (hard) club (soft) durum (very hard) ข้าวบาร์เลย์ ข้าวไรย์ ข้าวโอ๊ต ข้าวโพด ข้าวเจ้า 12-13 7.5-10 11-12 10-12 9-10 7-9 หมายเหตุ : ความชื้นของเมล็ด 12%

3. โปรตีนจากถั่วและพืชน้ำมัน ถั่วเมล็ดแห้งและพืชน้ำมันมีปริมาณโปรตีนสูงกว่าพืชอื่นๆ แหล่งของโปรตีนจากถั่วเมล็ดแห้งและพืชน้ำมันที่สำคัญคือ ถั่วเหลือง ถั่วลิสง เมล็ดทานตะวัน เมล็ดฝ้าย และงา ปริมาณโปรตีนในเมล็ดพืชเหล่านี้เป็น protein bodies เช่นเดียวกัน ซึ่งทำหน้าที่เป็นเอนไซม์และองค์ประกอบของเซลล์ และมีความสำคัญต่อการงอกของเมล็ด

โปรตีนในอาหาร :โปรตีนจากถั่วและพืชน้ำมัน
ชนิดของเมล็ด ปริมาณโปรตีน (%) ถั่วเหลือง ถั่วลิสง ถั่วเขียว เมล็ดทานตะวัน เมล็ดงา เมล็ดฝ้าย 32-36 21-36 19-25 25-27 24-26 17-22

โปรตีนในอาหาร :โปรตีนจากซิงเกิลเซลล์
ซิงเกิลเซลล์โปรตีน (single cell protein : SCP) หรือโปรตีนเซลล์เดียว ผลิตได้จากจุลินทรีย์ หรือหมายถึงการนำจุลินทรีย์มาใช้เป็นแหล่งผลิตโปรตีน โดยจุลินทรีย์จะมีการเจริญในลักษณะเป็นเซลล์เดียวหรือเส้นใยมากกว่าที่จะเจริญเป็นหลายเซลล์ที่ซับซ้อนเหมือนสิ่งมีชีวิตจำพวกพืชหรือสัตว์ จุลินทรีย์ที่สามารถผลิตเป็นโปรตีนเซลล์เดียวได้แก่ แบคทีเรีย ยีสต์ รา และสาหร่าย

การผลิตโปรตีนเซลล์เดียวเป็นกระบวนการผลิตทางเทคโนโลยีชีวภาพวิธีหนึ่งที่เหมาะสมในการแก้ปัญหาการขาดแคลนโปรตีนของโลก โดยเฉพาะอย่างยิ่งประเทศที่กำลังพัฒนาซึ่งมีภูมิประเทศแห้งแล้งและมีพื้นที่ไม่เหมาะต่อการเพาะปลูก แม้ว่าจะมีการปรับปรุงพันธุ์พืชและสัตว์เพื่อเพิ่มผลผลิตต่อพื้นที่ให้สูงขึ้น ดังนั้นโปรตีนเซลล์เดียวจึงเป็นทางเลือกหนึ่งที่จะนำมาใช้เป็นแหล่งอาหารโดยตรงสำหรับมนุษย์ อาหารสำหรับมนุษย์และสัตว์หรือ เป็นอาหารสัตว์เพื่อเป็นอาหารมนุษย์

สาเหตุที่นำจุลินทรีย์มาใช้เป็นแหล่งโปรตีน เนื่องจากจุลินทรีย์ให้ผลผลิตต่อหน่วยพื้นที่ต่อหน่วยเวลาสูงกว่าโปรตีนจากแหล่งอื่นๆ และมีโปรตีนในเซลล์สูง และยังประกอบด้วยกรดอะมิโนที่จำเป็นหลายชนิด อีกทั้งยังมีวิตามินต่างๆ ในปริมาณที่สูง โดยเฉพาะอย่างยิ่งวิตามิน B12 ซึ่งเป็นวิตามินที่มีความสำคัญทางโภชนาการ สามารถใช้เป็นอาหารเสริมโปรตีนได้

ประเทศที่มีการนำจุลินทรีย์มาใช้ประโยชน์ในการผลิตโปรตีนมากที่สุดโดยผลิตมากกว่าล้านตันต่อปีคือ ประเทศรัสเซีย สำหรับประเทศไทยมีการศึกษาถึงการผลิตโปรตีนเซลล์เดียวจากแบคทีเรียที่สังเคราะห์ได้โดยใช้กากมันสำปะหลังและน้ำทิ้งจากโรงงานแป้งมันสำปะหลังซึ่งประเทศไทยเป็นประเทศที่ผลิตมันสำปะหลังเป็นอันดับหนึ่งของโลก ผลผลิตที่ได้สามารถนำมาใช้เป็นอาหารปลาได้โดยไม่เกิดอาการเป็นพิษ

ประโยชน์ของการใช้จุลินทรีย์ในการผลิตโปรตีนเซลล์เดียว 1. จุลินทรีย์สามารถเจริญได้อย่างรวดเร็วและเป็นจำนวนมาก ภายใต้ สภาวะที่เหมาะสม แบคทีเรียและยีสต์สามารถเจริญได้ทุกๆ ชั่วโมง และ 1-3 ชั่วโมง ตามลำดับ ในขณะที่สาหร่ายและราใช้เวลา 2-6 ชั่วโมง และ 4-6 ชั่วโมง ตามลำดับ ในการเพิ่มจำนวน

ประโยชน์ของการใช้จุลินทรีย์ในการผลิตโปรตีนเซลล์เดียว
2. การปรับปรุงพันธุ์จุลินทรีย์สามารถทำได้ง่ายกว่าการปรับปรุงพันธุ์ พืชและสัตว์ 3. จุลินทรีย์สามารถเจริญได้เป็นจำนวนมากในพื้นที่จำกัดและต้องการ น้ำในปริมาณน้อย สามารถผลิตได้ตลอดเวลาในถังหมักขนาดใหญ่ 4. จุลินทรีย์สามารถใช้วัตถุดิบได้หลายชนิดในการเจริญ รวมทั้งของเสีย จากโรงงานอุตสาหกรรม เช่น น้ำทิ้งจากโรงงานกระดาษ กากน้ำตาลจาก โรงงานผลิตน้ำตาล หางนมจากโรงงานนม มูลสัตว์ ชานอ้อย กากกาแฟ เป็นต้น

คุณสมบัติของจุลินทรีย์ที่ใช้ในการผลิต
1. เจริญได้เร็วในอาหารที่มีราคาถูก และเป็นวัตถุดิบที่หาได้ง่ายในท้องถิ่นนั้นๆ 2. เจริญได้ดีในอาหารที่มีองค์ประกอบ ง่ายๆ ไม่ซับซ้อน มีความต้องการวิตามินและปัจจัยที่มีผลต่อการเจริญต่างๆ น้อย ให้ผลผลิตสูง 3. คงลักษณะทางพันธุกรรมได้ดี และ ไม่กลายพันธุ์ง่าย 4. มีความต้านทานต่อการปนเปื้อนของจุลินทรีย์อื่นๆ และใช้กระบวนการหมักอย่างง่ายๆ ในการเจริญ 5. ทราบคุณสมบัติทางพันธุกรรม สรีรวิทยาและสามารถปรับปรุงพันธุ์ได้

7. หลังจากผ่านกระบวนการหมักแล้วมีวัสดุเหลือทิ้งน้อยหรือไม่มีเลย 8. ไม่เป็นพิษทั้งในระยะสั้นและระยะยาว หรือทำให้เกิดภูมิแพ้และปลอดภัยต่อการบริโภค 9. มีคุณค่าทางอาหารและมีโปรตีนสูง โปรตีนที่ได้จะต้องมีกรดอะมิโนที่มีคุณค่า 10. เก็บรักษาได้ง่าย เช่น การทำให้แห้งและง่ายต่อการขนส่ง 11. ต้นทุนการเพาะเลี้ยงและการเก็บเกี่ยวต้องสามารถแข่งขันกับแหล่งอาหารโปรตีนอื่นได้

ปัญหาของการผลิตโปรตีนเซลล์เดียวอยู่ที่ความปลอดภัย คุณค่าทางอาหาร และการยอมรับของผู้บริโภค เนื่องจากอาหารที่ผลิตจากโปรตีนเซลล์เดียวนั้นประกอบด้วยจุลินทรีย์ทั้งหมดและการยอมรับยังไม่มีเท่าที่ควร ดังนั้นก่อนที่จะนำผลิตภัณฑ์ที่ได้มาใช้เป็นอาหารสัตว์ หรืออาหารมนุษย์ควรมีการทดสอบเพื่อให้แน่ใจว่าไม่เป็นอันตรายต่อการบริโภค นอกจากนี้ยังต้องระวังในการผลิตอีกด้วยเพราะวัตถุดิบบางชนิดที่ใช้ในการผลิตอาจเป็นสารก่อมะเร็งได้ เช่น ไฮโดรคาร์บอน บางชนิด รวมทั้งการปนเปื้อนของ สารพิษและจุลินทรีย์อื่นๆ ที่ไม่ต้องการและสามารถสร้างสารพิษได้ด้วย ปริมาณกรดนิวคลีอิกที่มีอยู่ก็เป็นปัญหาสำคัญสำหรับการบริโภคของมนุษย์ เพราะมีปริมาณของกรดนิวคลีอิกอยู่สูงกว่าโปรตีนที่ได้จากพืชและสัตว์ซึ่งมีผลทำให้เกิดโรคเก๊าท์ได้

เซลล์กล้ามเนื้อลาย (Skeletal Myocyte) หรือ เส้นใยกล้ามเนื้อ (Muscle Fiber) มีลักษณะเป็นแท่งทรงกระบอก (Cylinder) มีนิวเคลียสจำนวนมากในแต่ละเซลล์ กล้ามเนื้อลาย ( Skeletal muscle or Voluntary striated muscle) เจริญมาจากตำแหน่ง mesodermal somite เรียกว่า Myotome ซึ่งเซลล์ Mesenchyme จะเปลี่ยนรูปร่างเป็นเซลล์ Myoblast สำหรับบริเวณศีรษะ จะมีการเจริญมาจาก Neural ectoderm หรือ พวก mesenchymal cell เคลื่อนมาจากที่อื่น

muscle cell มีลักษณะยาวมากรูปทรงกระบอก ทำให้บางครั้งเรียก muscle fiber มีขนาดเส้นผ่านศูนย์กลาง ไมโครเมตร และพบว่ามีหลาย nucleus ( multinucleated cells) เนื่องจากการเชื่อมติดกันของ myoblast หลาย ๆ อัน โดย nucleus ที่เห็นมีลักษณะยาว รูปไข่ อยู่ชิดติดผนังเซลล์ (sacrolemma) ภายใน sacroplasm บรรจุด้วย organelles อื่นๆ เช่นเดียวกับเซลล์ ทั่วๆ ไป แต่ที่สำคัญ จะมี Myofibrils ( Microfilaments ) จำนวนมากและเรียงตัวเป็นระเบียบ แต่ละเส้นมีเส้นผ่านศูนย์กลาง 1-2 ไมโครเมตร

แต่ละ muscle fiber ยึดติดกันแน่นด้วย reticular fiber ที่แทรกอยู่โดยรอบ เรียก endomysium และเมื่อ fiber หลาย ๆ เส้นมารวมกันเป็นมัด ( Bundle or fasciculi ) จะถูกล้อมรอบด้วย Dense CNT ที่เรียกว่า perimysium จากนั้นเมื่อหลายๆมัดมารวมกันเป็นมัดใหญ่ ก็จะเมื่อเนื้อเยื่อประสานล้อมรอบอีกชั้นหนึ่ง เรียก epimysium

เคเซอีนอยู่รวมกันเป็นอนุภาคเรียกว่า เคซีนไมเซลล์ ปริมาณโปรตีนในไมเซลล์มีประมาณ 92 เปอร์เซ็นต์ ซึ่งประกอบด้วย as1-เคเซอีน as2-เคเซอีน เบต้า-เคเซอีน และแคปป้า-เคเซอีน ในอัตราส่วน 3 : 1 : 3 : 1 ตามลำดับ ที่เหลือ 8 % เป็นอนินทรีย์สารโดยเฉพาะแคลเซียมฟอสเฟตซึ่งกระจายอยู่ในไมเซลล์ โครงสร้างของเคเซอีนไมเซลล์ในน้ำนมมีสภาพหลวม ๆ เนื่องจากภายในมีน้ำอยู่มากประมาณ 3.7 กรัมต่อกรัมของโปรตีน เคเซอีนไมเซลล์ประกอบด้วยไมเซลล์หน่วยย่อยหลาย ๆ หน่วยมารวมกัน

ไมเซลล์หน่วยย่อยนี้มีรูปร่างกลมซึ่งเกิดจากนิวเครียสที่ไม่ชอบน้ำล้อมรอบด้วยชั้นที่มีขั้ว ไมเซลล์หน่วยย่อยหลายๆ หน่วยมารวมกันโดยมีพันธะระหว่างแคลเซียมกับฟอสเฟตเป็นสะพานเชื่อม ทำให้เคเซอีนไมเซลล์มีขนาดใหญ่ขึ้น การรวมกันของ ไมเซลล์หน่วยย่อยนี้จะสิ้นสุดเมื่อผิวนอกถูกปกคลุมด้วยไมเซลล์ที่มีแคปป้า-เคเซอีนอยู่ด้วย

บทที่ 2 โปรตีน.

งานนำเสนอที่คล้ายกัน

งานนำเสนอเรื่อง: "บทที่ 2 โปรตีน."— ใบสำเนางานนำเสนอ:

งานนำเสนอที่คล้ายกัน

เรื่องโครงการ

การติดต่อกลับ

เข้าสู่ระบบ

ลงทะเบียนผ่านเครือข่ายสังคม:

บทที่ 2 โปรตีน.

งานนำเสนอที่คล้ายกัน

งานนำเสนอเรื่อง: "บทที่ 2 โปรตีน."— ใบสำเนางานนำเสนอ:

งานนำเสนอที่คล้ายกัน

เรื่องโครงการ

การติดต่อกลับ