ปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต

ปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต

สิ่งมีชีวิตต้องใช้พลังงาน (Energy) ในการดำรงชีวิตหรือทำกิจกรรมต่างๆ ซึ่งพลังงานส่วนใหญ่ที่สิ่งมีชีวิตใช้ได้มาจากการสลายสารอาหารด้วยกระบวนการทางเคมี พลังงานที่เซลล์นำมาใช้ในกิจกรรมต่างๆ ได้มาจากพลังงานเคมี พลังงานเคมีเป็นพลังงานที่เกิดจากปฏิกิริยาเคมีภายในเซลล์ พลังงานเคมีจะเป็นพลังงานศักย์ที่แฝงอยู่ในโครงสร้างของสสาร โดยพลังงานที่สะสมอยู่ในสสารนั้นจะอยู่ในรูปของ พลังงานพันธะ (Bond Energy)

พันธะเคมี การที่จะเกิดสารแต่ละชนิดได้นั้นจำเป็นที่อะตอมของธาตุแต่ละธาตุมาสร้างพันธะซึ่งกันและกัน โดยมีอิเลกตรอนทำหน้าที่ในการสร้างพันธะเคมีชนิดต่างๆ ขึ้นมา พันธะเคมีที่สำคัญในเชิงชีววิทยา ได้แก่ 1. พันธะโคเวเลนต์ (Covalent bond) 2. พันธะไอออนิก (Ionic bond) 3. พันธะไฮโดรเจน (Hydrogen bond)

พันธะโควาเลนต์ พันธะที่เกิดจากอะตอมของธาตุใช้อิเล็กตรอนร่วมกันเป็นคู่ๆ การที่อะตอมของธาตุมารวมกันแล้วใช้อิเล็กตรอนร่วมกันก็เพื่อให้อิเล็กตรอนวงนอก หรือวาเลนซ์อิเล็กตรอน (Valence electron) ครบ 8 นั่นเอง (ยกเว้นไฮโดรเจนที่จะครบเพียงแค่ 2) โมเลกุลของสารประกอบดังกล่าวเรียกว่า โมเลกุลโควาเลนต์ และเรียกสารประกอบกลุ่มนี้ว่า สารประกอบโควาเลนต์

พันธะไอออนิก แรงดึงดูดทางไฟฟ้าระหว่างไอออน + และไอออน – ซึ่งเกิดขึ้นจากอะตอมของธาตุโลหะรวมตัวกับอะตอม ของธาตุอโลหะ แล้วมีการให้ และรับอิเล็กตรอน โดยโลหะ เป็นผู้ให้ และอโลหะเป็นผู้รับ เพื่อให้อิเล็กตรอนวงนอก ครบ 8 อะตอมที่ให้อิเล็กตรอนก็จะกลายเป็นไอออน + ส่วนอะตอมที่รับ อิเล็กตรอนก็จะเป็นไอออน - เนื่องจาก ไอออนทั้ง 2 มีประจุไฟฟ้าต่างกันจึงเกิดแรงดึงดูดทาง ไฟฟ้ายึดเหนี่ยวอะตอมทั้ง 2 (หรือมากกว่า) เข้าด้วยกัน เกิดเป็นสารประกอบที่มีพันธะไอออนิก เรียกสารประกอบ กลุ่มนี้ว่า สารประกอบไอออนิก

พันธะไฮโดรเจน พันธะที่เกิดขึ้นเนื่องจากไฮโดรเจนอะตอมมีพันธะ โควาเลนต์กับอะตอมของธาตุที่มีค่าอิเล็กโตรเนกา - ติวิตีสูง และมีขนาดเล็ก ได้แก่ F, O, N ทำให้เกิด พันธะมีขั้ว และโมเลกุลมีขั้ว โดยอะตอมของ ไฮโดรเจนมีประจุไฟฟ้าเป็นบวก และอะตอมของ ธาตุที่มีค่าอิเล็กโตรเนกาติวิตีสูงจะมีประจุไฟฟ้า เป็นลบ อะตอมของไฮโดรเจนซึ่งมีประจุไฟฟ้าบวก ก็จะเกิดแรงดึงดูดทางไฟฟ้ากับอะตอมที่มีประจุ ไฟฟ้าเป็นลบ ทำให้อะตอมของไฮโดรเจนอยู่ตรง กลางระหว่างอะตอมที่มีค่าอิเล็กโตรเนกาติวิตีสูง

พลังงานพันธะไอออกนิกของ Li-F, Na-Cl, K-Cl = 240, 183 และ 165 กิโลแคลอรีต่อโมล ตามลำดับ
พลังงานพันธะโควาเลนต์ของ C = O, H-H, H-Cl = 173, 104 และ 103 กิโลแคลอรีต่อโมล ตามลำดับ

เมื่อเกิดปฏิกิริยาเคมี สารตั้งต้นเปลี่ยนแปลงเป็นสารผลิตภัณฑ์ จะมีการเปลี่ยนแปลงพลังงานควบคู่ไปกับการเปลี่ยนแปลงพันธะเคมีด้วย กล่าวคือ ต้องการใช้พลังงานไปสลายพันธะของสารตั้งต้นพันธะเคมีที่สลายก็จะมีพลังงานปล่อยออกมา ซึ่งบางส่วนถูกใช้ไปสร้างพันธะใหม่ของสารผลิตภัณฑ์ สารผลิตภัณฑ์ที่ได้อาจจะมีพลังงานพันธะสูงหรือตํ่ากว่าสารตั้งต้นก็ได้

พลังงานกระตุ้น (Activation energy : Ea)
พลังงานที่น้อยที่สุดที่ทำให้การชนกันของสารเป็นผลสำเร็จหรือเกิดปฏิกิริยาเคมีขึ้น ดังนั้น ถ้าสารตั้งต้นชนกันแล้ว มีพลังงานไม่สูงเท่าพลังงานกระตุ้น ปฏิกิริยาก็จะไม่เกิดขึ้น ถ้าพันธะเคมีได้รับพลังงานปริมาณมากพอ ก็จะทำให้พันธะเคมีสลายตัวและสร้างพันธะเคมีใหม่ แต่ถ้าหากพันธะเคมีใหม่มีพลังงานสะสมน้อยกว่าพันธะเคมีเดิม อะตอมที่มารวมกันจะปล่อยพลังงานออกมามาก เช่น การแยกน้ำโดยใช้พลังงานไฟฟ้า

ประเภทของปฏิกิริยาเคมี
1. ปฏิกิริยาดูดพลังงาน (Endergonic reaction) ปฏิกิริยาที่มีการใช้พลังงานเข้าไปสลายพันธะ มากกว่า พลังงานที่คายออกมาในการสร้างพันธะใหม่ ปฏิกิริยาที่พลังงานพันธะของสารตั้งต้นต่ำกว่าพลังงานพันธะของสารผลิตภัณฑ์ นั่นคือ พลังงานกระตุ้นที่ใช้ในปฏิกิริยามากกว่าพลังงานที่ปล่อยออกมา

ปฏิกิริยาการแยกนํ้าด้วยไฟฟ้า
โมเลกุลของน้ำเกิดจากอะตอมของธาตุออกซิเจนใช้อิเล็กตรอนร่วมกับไฮโดรเจนทำให้เกิดแรงดึงดูดกัน แรงดึงดูดนี้เป็นพันธะโควาเลนท์ ดังเห็นจากการแยกน้ำด้วยไฟฟ้าที่แสดงโดยสมการนี้ ตัวอย่างเช่น ปฏิกิริยาการแยกนํ้าด้วยไฟฟ้า 2H2 + O2 2H2O + พลังงานไฟฟ้า

ปฏิกิริยาเคมี จะเกิดขึ้นได้เมื่อ
1. มีการชนกันของอนุภาค 2. อนุภาคที่ชนกัน ต้องมีพลังงานเพียงพอที่จะทำให้การชนกันนั้น แรงพอที่จะนำไปสู่การ เปลี่ยนแปลง 3. อนุภาคต้องชนกัน ในตำแหน่งและทิศทางที่เหมาะสมเป็นจำนวนมาก 4. มีพลังงานกระตุ้น (Activation energy : Ea) ซึ่งถือว่าสำคัญต่อการเริ่มต้นของ ปฏิกิริยาเคมี 5. ปฏิกิริยาที่มีพลังงานกระตุ้นต่ำ จะเกิดเร็วกว่าปฏิกิริยาที่มีพลังงานกระตุ้น สูง

ปฏิกิริยาการสังเคราะห์ด้วยแสง

2. ปฏิกิริยาคายพลังงาน (Exergonic reaction)
ปฏิกิริยาที่ดูดพลังงานเข้าไปเพื่อใช้ในการสลายพันธะ น้อยกว่า พลังงานที่คายออกมา ปฏิกิริยาที่พลังงานพันธะของสารตั้งต้นสูงกว่าพลังงานพันธะของสารผลิตภัณฑ์ นั่นก็คือ พลังงานกระตุ้นที่ใช้ในปฏิกิริยาน้อยกว่าพลังงานที่ปล่อยออกมา

ปฏิกิริยาการรวมตัวกันของก๊าซไฮโดรเจนกับก๊าซออกซิเจน
ตัวอย่างเช่น ปฏิกิริยาการรวมตัวกันของก๊าซไฮโดรเจนกับก๊าซออกซิเจน 2H2 + O2 2H2O + พลังงาน ปฏิกิริยาการสลายกลูโคสเพื่อให้ได้พลังงาน C6H12O6 + 6H2O + 6O2 6CO2 + 12H2O2 + พลังงานไฟฟ้า

ปฏิกิริยาคายพลังงานเกิดขึ้นได้เองโดยง่าย หรือต้องการพลังงานกระตุ้นเพียงเล็กน้อยในการเริ่มต้นเท่านั้น เช่น การรวมตัวของไฮโดรเจนกับออกซิเจนจนเกิดนํ้า ต้องการเปลวไฟหรือประกายไฟฟ้าเพียงเล็กน้อยกระตุ้น ก็จะเกิดปฏิกิริยารวมตัวเกิดขึ้นต่อเนื่อง จนในที่สุดระเบิดขึ้นมีความร้อนถูกปล่อยออกมา และมีโมเลกุลนํ้าเกิดขึ้น ในขณะที่ปฏิกิริยาดูดพลังงานเกิดขึ้นยาก เพราะต้องการพลังงานกระตุ้นในปริมาณมากและต้องให้ตลอดเวลาของการเกิดปฏิกิริยา

Catalysts: these are substances that speed up the reaction rate by lowering the "hill". That is the reactants foพ to products faster because the catalyst lowers the activation energy needed to get to the spontaneous reaction.

พลังงานที่อยู่ในสารเคมีที่ทำให้เกิดงาน เรียกว่า พลังงานอิสระของกิบส์
(Gibb’s free energy หรือ G) ปฏิกิริยาคายพลังงาน (Exergonic reaction) มีพลังงานอิสระเหลือน้อย จะให้ค่าของพลังงาน อิสระที่เปลี่ยนไปจากเดิมมีค่าเป็นลบ (-G) ปฏิกิริยาดูดพลังงาน (Endergonic reaction) มีพลังงานอิสระที่เกิดขึ้นมากกว่าพลังงานอิสระเริ่มต้น หรือพลังงานอิสระที่เปลี่ยนไปจากเดิม มีค่าเป็นบวก (+G) พลังงานจลน์ต่ำสุดที่ใช้กระตุ้นสารให้อยู่ในสภาพที่สามารถทำปฏิกิริยาได้ (activated state) เรียกว่า พลังงานกระตุ้น (activated energy)

พลังงานกระตุ้น หรือ พลังงานก่อกัมมันต์ (Activation Energy : Ea)
พลังงานจำนวนน้อยที่สุดที่ใช้ในการเกิดปฏิกิริยาเคมี มีหน่วยเป็น KJ/mol หรือ Kcal/mol พลังงานกระตุ้นเป็นค่าที่คำนวณได้จากผลการทดลอง ซึ่งในปฏิกิริยาจะมีค่าพลังงานกระตุ้นไม่เท่ากันโดยพลังงานกระตุ้นจะไม่เกี่ยวข้องกับพลังงานของปฏิกิริยา และอัตราการเกิดปฏิกิริยา นั่นคือ ถ้าปฏิกิริยาใดๆมีพลังงานกระตุ้นต่ำ อัตราเร็วในการเกิดปฏิกิริยาอาจจะช้าหรือเร็วต่างกันก็ได้ ในปฏิกิริยาเคมีต่างชนิดกันจะมีพลังงานกระตุ้นแตกต่างกันด้วย โดยที่ปฏิกิริยาที่มีพลังงานกระตุ้นต่ำจะเกิดปฏิกิริยาได้ง่าย ส่วนปฏิกิริยาที่มีพลังงานกระตุ้นสูงจะเกิดได้ยาก

กราฟแสดงการเปลี่ยนแปลงของระดับพลังงานอิสระของสารตั้งต้น (S) และผลิตภัณฑ์ (P) ขณะเกิดปฏิกิริยาเคมี พบว่า ทั้งสารตั้งต้น (S) และผลิตภัณฑ์ (P) มีพลังงานที่ระดับพื้น (Ground state) อยู่ระดับหนึ่ง เมื่อสารตั้งต้น จะเปลี่ยนไปเป็นผลิตภัณฑ์ต้องมีพลังงานกระตุ้นในการเปลี่ยนสารตั้งต้นให้เป็นผลิตภัณฑ์ (activation energy, or Ea) มากพอที่จะสร้างสารตัวกลาง (intermediate) ที่ระดับทรานสิชัน (Transition stage) ได้เสียก่อน จากนั้น จึงจะเปลี่ยนสารตัวกลางให้เป็นผลิตภัณฑ์ พร้อมกับลดระดับพลังงานลงมา ค่าความต่างของระดับพลังงานอิสระ (ΔG°′) จะเท่ากับ Gผลิตภัณฑ์ - Gสารตั้งต้น จากรูป จะเห็นว่าผลิตภัณฑ์มีพลังงานอิสระต่ำกว่าสารตั้งต้น ค่า ΔG°′ มีค่าลบ (negative)ปฏิกิริยาจะดำเนินไปข้างหน้า และเป็นแบบคายความร้อน

ปฏิกิริยาเคมีในสิ่งมีชีวิต ปฏิกิริยาเกิดขึ้นได้ยาก เนื่องจากภายใต้สภาวะในเซลล์ (physiological condition) นั้น ชีวโมเลกุลส่วนใหญ่มีความเข้มข้นต่ำ อยู่ในสภาพเฉื่อย สารละลายภายในเซลล์และรอบ ๆ เซลล์มี pH เป็นกลางและมีอุณหภูมิปานกลาง มักไม่เกิน 37 0C ทำให้เกือบไม่มีการชนกันของโมเลกุล จึงไม่มีโอกาสที่จะสร้างสารตัวกลางขึ้นมาได้ ดังนั้น จึงจำเป็นต้องมีตัวเร่ง ซึ่งก็คือ เอนไซม์ เอนไซม์เร่งความเร็วของปฏิกิริยาเคมีได้โดยการลดพลังงานกระตุ้น โดยไม่มีผลทำให้มีการเปลี่ยนแปลงของค่า ΔG0′ และไม่มีผลต่อสมดุล (equilibrium) ของสมการเคมี (Keq) หรือกล่าวอีกอย่างหนึ่ง คือ เอนไซม์ช่วยให้ยอดเขาพลังงานเตี้ยลง การข้ามยอดเขาจึงไม่ได้ต้องการพลังงานมากนัก และยังพบว่า หากมีหลายขั้นตอนในการเกิดปฏิกิริยา ขั้นตอนที่มีพลังงานกระตุ้นสูงสุดจะเป็นขั้นตอนที่จำกัดความเร็วโดยรวมของปฏิกิริยา (rate-limiting step)

เอนไซม์ทำให้ปฏิกิริยาเคมีเกิดได้เร็วขึ้น เนื่องจากลดระดับของพลังงานกระตุ้น ของปฏิกิริยาไม่มีเอนไซม์ลงมาก โดยที่ S คือสารตั้งต้น, ES คือสารประกอบ เชิงซ้อนเอนไซม์-สารตั้งต้น, EP คือสารประกอบเชิงซ้อนเอนไซม์-ผลิตภัณฑ์ และ P คือผลิตภัณฑ์, คือ ระดับของพลังงานกระตุ้นของปฏิกิริยา ไม่มีเอนไซม์ และ คือ ระดับของพลังงานกระตุ้นของปฏิกิริยาที่มี เอนไซม์ช่วยเร่ง

กราฟแสดงการดำเนินไปของปฏิกิริยาที่มีตัวเร่งปฏิกิริยาและไม่มีตัวเร่งปฏิกิริยา

นอกจากการเสียหรือรับพลังงานแล้ว ปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิตจะมีการถ่ายทอดอิเล็คตรอน เรียกว่า ปฏิกิริยา oxidation และ reduction oxidation คือ ปฏิกิริยาที่โมเลกุลเกิดการสูญเสียอิเล็คตรอน reduction คือ ปฏิกิริยาที่โมเลกุลได้รับอิเล็คตรอน

ขบวนการเมแทบอลิซึม ( Metabolism)
แคแทบอลิซึม (catabolism) เป็นปฏิกิริยาสลายสารชีวโมเลกุล (คาร์โบไฮเดรต, ลิพิด,โปรตีน) ให้เป็นสารโมเลกุลเล็ก (เช่น กรดแลกติก, กรดแอซีติก, คาร์บอนไดออกไซด์, แอมโมเนีย, ยูเรีย) ขบวนการนี้มักมีพลังงานและความร้อนถูกปลดปล่อยออกมาและถูกนำไปใช้ในการสังเคราะห์สารพลังงานสูง (ATP) แอนาบอลิซึม (anabolism) เป็นปฏิกิริยาสังเคราะห์สาร ชีวโมเลกุลขนาดใหญ่ขึ้นมาจากสารตั้งต้นหรือหน่วยย่อยของสารเหล่านั้น เป็นผลให้มีการเก็บพลังงานสะสมไว้ในสารโมเลกุลใหญ่นั้น เช่น การสังเคราะห์ด้วยแสง (Photosynthesis reaction)

Metabolic pathway A B C D E E1 E2 E3 E4
กระบวนการ metabolism เป็นผลของปฏิกิริยาเคมีที่เกิดขึ้นในเซลล์ เริ่มต้นจาก A B C D E E1 E2 E3 E4 ในแต่ละขั้นตอนจะอาศัย enzymes เป็นตัวเร่งให้เกิดปฏิกิริยา

เมแทบอลิซึมของสารใดสารหนึ่ง เช่น เมแทบอลิซึมของคาร์โบไฮเดรต จะมีทั้งแคแทบอลิซึมและแอนาบอลิซึมเกิดขึ้นในเซลล์ตลอดเวลา แต่ไม่ใช่ปฏิกิริยาย้อนกลับของกันและกัน และมีการควบคุมแยกจากกัน ที่เป็นเช่นนี้เพราะการสลายสารและการสังเคราะห์สาร ชีวโมเลกุล ต่างไม่ใช่ปฏิกิริยาเดี่ยว แต่ประกอบด้วยปฏิกิริยาย่อยๆ ที่ค่อยเปลี่ยนแปลงสารไปทีละขั้น สารต่างๆ ที่เกิดขึ้นระหว่างเปลี่ยนแปลงเป็นสารผลิตภัณฑ์ เรียกว่า สารอินเทอร์มีเดียท หรือ สารเมทาบอไลต์ (intermediate หรือ metabolite)

เอนไซม์ (Enzyme) เอนไซม์ คือ สารที่เร่งปฏิกิริยาโดยทำหน้าที่เป็น catalyst มีความจำเพาะกับ substrate สูง โดยเอนไซม์ทำงานเร่งปฏิกิริยาโดยลดพลังงานกระตุ้น ส่วนใหญ่เป็นสารอินทรีย์กลุ่มโปรตีน แบ่งเป็น 2 ชนิด คือ 1. เอนไซม์ที่ทำงานภายในเซลล์ (endoenzyme หรือ intracellular enzyme) 2. เอนไซม์ที่ทำงานภายนอกเซลล์ (exoenzyme หรือ extracellular enzyme)

การแบ่งประเภทของเอนไซม์นิยมแบ่งตามลักษณะการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ ซึ่งคณะกรรมาธิการเอนไซม์นานาชาติ (International Enayme Commission, IEC) ได้จัดแบ่งเป็น 6 ประเภท คือ (1) Oxidoreductase กลุ่มเอนไซม์นี้ เร่งปฏิกิริยาที่มีการถ่ายเท อิเล็กตรอน (Oxidation reduction) ระหว่างซับสเตรท 2-3 ชนิด มีลักษณะปฏิกิริยาหลายรูปแบบตามลักษณะตัวรับอิเล็กตรอน ตัวอย่างเอนไซม์เหล่านี้ได้แก่ ดีไฮโดจิเนส (dehydrogenases) ซึ่งเร่งปฏิกิริยาการรับอิเล็กตรอนด้วยตัวรับที่ไม่ใช่ออกซิเจน เช่น alcohol dehydrogenase แต่ถ้าใช้ออกซิเจนเป็นตัวรับอิเล็กตรอนก็จะเรียกเอนไซม์นี้ว่า (oxidase) เช่น กลูโคสออกซิเดส (glucose oxidase)

oxidase AH2 O2 A H2O2 (ตัวให้อิเล็กตรอน) (ตัวรับอิเล็กตรอน) (ผลิตผลจากการให้อิเล็กตรอน)

ปฏิกิริยาที่มีการถ่ายโอนอิเล็กตรอนนี้เรียกว่า ปฏิกิริยารีดอกซ์ (Redox Reaction) หรือปฏิกิริยาออกซิเดชัน-รีดักชัน (Oxidation-Reduction Reaction) จะเกิดสองปฏิกิริยาย่อยควบคู่กันไปเสมอ นั่นคือ ปฏิกิริยาออกซิเดชัน (Oxidation Reaction) และ ปฏิกิริยารีดักชัน (Reduction Reaction) ปฏิกิริยารีดอกซ์ส่วนมากจะเกิดขึ้นเองตามธรรมชาติ เช่น การนำโลหะสังกะสี (Zn) จุ่มลงไปในสารละลายของทองแดง (Cu2+)

Zn(s) + Cu2+(aq) Zn2+(aq) + Cu(s)
ปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นเป็นไปตามสมการ Zn(s) + Cu2+(aq) Zn2+(aq) + Cu(s) ปฏิกิริยาออกซิเดชัน เป็นปฏิกิริยาที่มีการให้อิเล็กตรอน โดย Zn ให้อิเล็กตรอนแล้วกลายเป็น Zn2+ Zn(s) Zn2+(aq) + 2e- ถ้าพิจารณาเลขออกซิเดชันของ Zn เมื่อให้อิเล็กตรอนแล้วมีเลขออกซิเดชันเพิ่มขึ้นจาก 0 เป็น +2 ปฏิกิริยารีดักชันเป็นปฏิกิริยาที่มีการรับอิเล็กตรอน โดย Cu2+ รับอิเล็กตรอนแล้วกลายเป็นอะตอมของ Cu Cu2+(aq) + 2e- Cu(s) Cu2+ เมื่อรับอิเล็กตรอนแล้วมีเลขออกซิเดชันลดลงจาก +2 เป็น 0 Zn รีดิวซ์ Cu2+ ให้เป็น Cu และ Cu2+ ออกซิไดซ์ Zn ให้กลายเป็น Zn2+ หรืออาจกล่าวว่า Cu2+ ถูกรีดิวซ์โดย Zn และ Zn ถูกออกซิไดซ์โดย Cu2+ Zn จึงเป็นตัวรีดิวซ์ (reducing agent) และ Cu2+ เป็นตัวออกซิไดซ์ (oxidizing agent)

(2) Transferase เอนไซม์กลุ่มนี้ เร่งปฏิกิริยาการเคลื่อนย้ายหมู่สารใด (X) จากตัวให้ (donor) ไปยังตัวรับ (acceptor) ดังปฏิกิริยา AX + B BX + A (ตัวให้หมู่ X) (ตัวรับหมู่ X) (ผลิตผลรับหมู่ X (ผลิตผลที่ให้หมู่ X) เกิดเป็นพอลิเมอร์) หมู่ X ได้แก่ หมู่ไกลโคซิล หมู่เอซิล หมู่อะมิโน และหมู่เมทิล และหมู่ X จะต้องไม่ใช่ไฮโดรเจนอะตอม มิฉะนั้นจะเป็นออกซิโดรีดักเทส

(3) Hydrolase เป็นกลุ่มเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาการสลายพันธะเคมี เช่น พันธะไกลโคซิลในคาร์โบไฮเดรต พันธะเพปไทด์ในโปรตีน และ พันธะเอสเทอร์ในลิพิด เป็นต้น A – X H2O AH + XOH (สารประกอบที่มีพันธะ (ผลผลิตส่วน (ผลผลิตส่วน เคมีระหว่างหมู่ A และหมู่ X) ที่มีหมู่ A) ที่มีหมู่ X)

R1 – CH = CH – R2 + H2X R1 – CH2 – CH2 – R2
(4) Lyases เอนไซม์กลุ่มนี้เร่งปฏิกิริยาการแยกโปรตอน (H) ของสารประกอบตั้งต้น ทำให้เกิดพันธะคู่ในสารประกอบผลิตภัณฑ์หรืออาจจะทำปฏิกิริยาเพื่อเปลี่ยนพันธะคู่ในสารประกอบตั้งต้นเป็นสารประกอบมีพันธะเดี่ยว R1 – CH = CH – R2 + H2X R1 – CH2 – CH2 – R2 (สารตั้งต้นที่มีพันธะคู่) (สารต่างๆ) ( ผลผลิตที่มีพันธะเดี่ยว) Fumarse HOOC – CH = CH – COOH H2A HOOC – CH2 – CH2 –COOH L – fumaric acid L – malic acid

(5) Isomerases เป็นเอนไซม์ที่ช่วยเร่งปฏิกิริยาการเปลี่ยนโครงสร้างจากไอโซเมอร์
หนึ่งไปเป็น อีก ไอโซเมอร์หนึ่ง

(6) Lygases หรือซินเทเทส หรือซินเทส (ligase or syntetases or synthases)
เอนไซม์กลุ่มนี้เร่งปฏิกิริยาการสร้างพันธะโควาเลนต์ระหว่างโมเลกุล 2 โมเลกุล ด้วยการใช้พลังงานการสลายโมเลกุลของATP เป็น ADP หรือAMP และไพโรฟอสเฟต (PPi) เอนไซม์กลุ่มนี้ทำหน้าที่ในการสังเคราะห์โปรตีน กรดนิวคลิอิก ลิพิด และการสังเคราะห์คาร์โบไฮเดรต ซึ่งส่วนใหญ่เกิดในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต A + B + ATP A – B + ADP Pi (โมเลกุลที่ 1) (โมเลกุลที่ 2) (ผลผลิตจากการ (ผลผลิตที่เหลือจากการสลาย สร้างพันธะระหว่าง พันธะไพโรฟอสเฟต โมเลกุลที่ 1 และที่ 2)

คุณสมบัติโดยทั่วไปของเอนไซม์
(1) เนื่องจากเอนไซม์เป็นสารพวกโปรตีน จึงแสดงคุณสมบัติบางอย่างคล้ายกับโปรตีนทั่วไป เช่น ละลายได้ในน้ำ กลีเซอรอล แอลกอฮอลล์ที่เจือจาง และสามารถตกตะกอนได้เช่นเดียวกับการทำให้โปรตีนตกตะกอน (2) เอนไซม์จะถูกทำลายสภาพธรรมชาติได้เมื่อมีการเปลี่ยนแปลง pH หรือการเพิ่มอุณหภูมิสูง ๆ ซึ่งผลการทำลายสภาพธรรมชาติของเอนไซม์นี้จะทำให้เอนไซม์หมดประสิทธิภาพในการเร่งปฏิกิริยา แต่ถ้าการทำลายสภาพธรรมชาติของเอนไซม์ไม่รุนแรงนัก เอนไซม์ก็อาจกลับสู่สภาพเดิมและทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาได้อีก

(3) เอนไซม์หลายชนิดมีโครงสร้างประกอบด้วยสารที่เป็นโปรตีนกับส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนจึงจะทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาได้ เรียกส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนนี้ว่า โคแฟคเตอร์ (Cofactor) ซึ่งอาจจะเป็นอิออนของโลหะหรือสารอินทรีย์ก็ได้ ถ้าขาดส่วนนี้แล้วเอนไซม์จะไม่สามารถทำงานได้ (4) เอนไซม์แต่ละชนิดจะทางานได้ดีที่สุดที่ pH และที่อุณหภูมิช่วงหนึ่ง ๆ เท่านั้น pH ที่เอนไซม์ทำงานได้ดีที่สุดเรียก Optimum pH และช่วงอุณหภูมิที่เอนไซม์แต่ละชนิดทำงานได้ดีที่สุดเรียก Optimum temperature (5) เอนไซม์มีคุณสมบัติที่สำคัญที่แตกต่างจากตัวเร่งอื่น ๆ คือ เอนไซม์มีความจำเพาะต่อปฏิกิริยาที่จะเร่ง (Reaction specificity) และมีความจำเพาะต่อ สับเตรท (Substrate specificity)

ลักษณะพิเศษของเอนไซม์ที่แตกต่างจากตัวคะตะลิสต์ต่าง
1. มีความจำเพาะ (selectivity) ต่อปฏิกิริยาและซับสเตรท โดยที่เอนไซม์หนึ่งจะทำงานได้ ขึ้นอยู่กับโครงสร้างของซับสเตรทที่จะสามารถจับได้พอเหมาะภายในร่อง 2. มีความสามารถในการเร่งได้สูงมาก โดยบอกเป็นค่าหมุนเวียน (turnover number) ซึ่ง หมายถึง จำนวนสารตั้งต้นที่ทำปฏิกิริยาเปลี่ยนเป็นผลิตผลของปฏิกิริยาใน 1 หน่วยเวลา เมื่อ ใช้เอนไซม์ 1 โมเลกุล โดยเอนไซม์ต่างๆจะมีค่านี้อยู่ระหว่าง 10 – 108 ต่อวินาที

เอนไซม์แบ่งได้ 2 ประเภทคือ
1. ไอโซเอนไซม์ หรือ ไอโซไซม์ (isoenzyme หรือ isozyme) เป็นเอนไซม์ที่มีโครงสร้างแตกต่างกันแต่ สามารถเร่งปฏิกิริยาเดียวกันได้ 2. อัลโลสเตอริกเอนไซม์ (allosteric enzyme) หรือ เอนไซม์ควบคุม (regulatory enzyme) เป็น เอนไซม์ที่ประกอบด้วยหน่วยย่อยๆหลายหน่วยร่วมกัน เช่น หน่วยย่อยเร่ง (catalytic enzyme) คือมีทั้งบริเวณ ที่เร่งปฏิกิริยาและบริเวณที่ควบคุมการเร่งปฏิกิริยา สารที่มีอิทธิพลต่อการควบคุมการทำงานของเอนไซม์เหล่านี้ เรียกว่า ตัวควบคุม (effector หรือ modulator หรือ regulator) ตัวควบคุม มี 2 ชนิด คือ 2.1 ตัวเร่ง (activator) ทำให้เอนไซม์ทำงานได้ดีขึ้น เรียก positive modulator 2.2 ตัวยับยั้ง (inhibitor) ทำให้เอนไซม์ทำงานได้ช้าลง เรียกว่า negative modulator

กลไกการทำงานของเอนไซม์
ให้ E = Enzyme S = Substrate P = Product ES = Enzyme เมื่อจับกับ Substrate EP = Enzyme เมื่อผลิต Product และยังคงจับกันอยู่

การทำงานของเอนไซม์ ขั้นตอนแรก : เอนไซม์ E รวมตัวกับสารตั้งต้น S ได้เป็นสารประกอบ ES E + S ES ขั้นตอนที่สอง : สารประกอบ ES เกิดการเปลี่ยนแปลงเป็น ES* ES* EP

ขั้นตอนที่สาม : เกิด สารประกอบ ระหว่างเอนไซม์กับผลผลิต
การทำงานของเอนไซม์ ขั้นตอนที่สาม : เกิด สารประกอบ ระหว่างเอนไซม์กับผลผลิต ES* EP ขั้นตอนสุดท้าย : ได้ผลผลิตออกมา และได้เอนไซม์กลับมาเหมือนเดิม EP E + P

ข้อสมมติฐาน “แม่กุญแจกับลูกกุญแจ" ("Lock and key" hypothesis)
ในปี 1890 อีมิล ฟิสเชอร์ (Emil Fischer) ได้ระบุว่า เอนไซม์ มีรูปร่างเฉพาะที่จะเกาะกับสารตั้งต้นนั้นๆ เท่านั้น ซึ่งมีลักษณะเหมือนลูกกุญแจกับแม่

ข้อสมมติฐานเหนี่ยวนำให้เหมาะสม (Induced fit hypothesis)
ในปี 1958 แดเนียล กอซแลนด์ (Daniel Koshland) ได้เสนอปรับปรุง ข้อสมมติฐานแม่กุญแจกับลูกกุญแจเอนไซม์มีโครงสร้างที่ยืดหยุ่น active site ของเอนไซม์จะถูกปรับแต่งให้สารตั้งต้นเหมาะที่จะทำปฏิกิริยากับเอนไซม์

จลน์ศาสตร์ของเอนไซม์
k1 k2 E S ES E + P k 3 k 4

เอนไซม์ทำปฏิกิริยากับสับสเตรท เกิดเป็นเอนไซม์-สับสเตรทคอมเพล็กซ์ก่อนแล้วจึงสลายใน
ขั้นตอนที่ 2 ให้ผลผลิต และเอนไซม์กลับคืนมา อัตราเร็วของปฏิกิริยาในการเปลี่ยน S ไปเป็น P ขึ้นอยู่กับอัตราเร็วในการเปลี่ยน ES ไป เป็น P และ E นั่นคือ อัตราเร็วในการเกิด P จะขึ้นอยู่กับความเข้มข้นของ ES เมื่อ k1 k2 k3 และ k4 คือ ค่าความเร็วคงที่ (velocity constant) หรือ ค่าอัตราเร็ว คงที่ (rate constant) ของปฏิกิริยาทั้ง 4

ปัจจัยที่มีผลต่อปฏิกิริยาเคมี
1. ธรรมชาติของสารตั้งต้น : สารตั้งต้นบางชนิดทำปฏิกิริยาได้เร็วแต่บางชนิดทำปฏิกิริยาได้ช้า 2. ความเข้มข้นของสารตั้งต้น : สารที่มีความเข้มข้นมากจะเกิดปฏิกิริยาได้เร็วกว่าสารที่มีความเข้มข้นน้อย 3. พื้นที่ผิวของสารตั้งต้น : การเพิ่มพื้นที่ผิวจะทำให้ปฏิกิริยาเกิดขึ้นได้เร็ว 4. อุณหภูมิ 5. ตัวเร่ง และตัวหน่วง : * ตัวเร่งปฏิกิริยา (catalyst) เป็นสารที่ช่วยเร่งให้ปฏิกิริยาเกิดได้เร็วขึ้น * ตัวหน่วงปฏิกิริยา (Inhibitor) มีผลทำให้ เกิดปฏิกิริยาได้ช้าลง หรือหยุดยั้ง ปฏิกิริยาได้อย่างสิ้นเชิง

ตัวหน่วงปฏิกิริยาหรือตัวยับยั้งปฏิกิริยา (Inhibitor)
สารที่เติมลงไปในปฏิกิริยาแล้วทำให้ปฏิกิริยาเคมีนั้นเกิดช้าลง ซึ่งตัวหน่วงปฏิกิริยาอาจมีส่วนร่วมในการเกิดปฏิกิริยาแล้วเปลี่ยนเป็นสารใหม่ หรืออาจจะไปขัดขวางการทำหน้าที่ของตัวเร่งปฏิกิริยาก็ได้ ตัวหน่วงปฏิกิริยาหรือตัวยับยั้งปฏิกิริยา (Inhibitor)

การยับยั้งแบบทวนกลับ(ผันกลับ) ได้ (Roversible inhibitor)
การยับยั้งแบบแข่งขัน (Competitive inhibition) ตัวยับยั้งจับกับเอนไซม์ได้เช่นเดียวกันกับสับเตรท เพราะตัวยับยั้งนั้นมีโครงสร้างคล้ายคลึงกันกับสับเตรท จึงแย่งจับกับเอนไซม์

การยับยั้งแบบไม่แข่งขัน (Non-compettitive inhibition)
ตัวยับยั้งและสับเตรทสามารถจับกับเอนไซม์ในโมเลกุลเดียวกันได้ นั่นคือเป็น EIS คอมเพลกซ์ ซึ่งไม่สามารถทำปฏิกิริยาต่อไปได้ หรือทำปฏิกิริยาช้าลงไปมาก

การยับยั้งแบบอันคอมเพติตีฟ (uncompetitive inhibition)
การยับยั้ง แบบนี้เกิดขึ้นเมื่อตัวยับยั้งเข้ารวมเฉพาะกับเอนไซม์สับสเตรทคอมเพลกซ์เท่านั้นแบบไม่ผันกลับ เกิดเป็น ESI คอมเพลกซ์ ซึ่งจะไม่ได้ผลผลิตเกิดขึ้น

ตัวยับยั้งแบบผันกลับไม่ได้ (irreversible inhibitor)

ปฏิกิริยาการสลายตัวของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ (H2O2) ได้น้ำและแก๊สออกซิเจน
ปฏิกิริยานี้ถ้าเติมกรดไฮโดรคลอริกเจือจาง หรือเติมกลีเซอรอลลงไปเล็กน้อยจะทาให้ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์สลายตัวได้ช้าลง ตัวหน่วงปฏิกิริยาช่วยทำให้ปฏิกิริยาเคมีเกิดช้าลง เนื่องจากตัวหน่วงปฏิกิริยาไปเพิ่มพลังงานก่อกัมมันต์ของปฏิกิริยา (Ea2>Ea1) แต่ไม่ได้ทำให้พลังงานของปฏิกิริยาเพิ่มขึ้น (E)

ปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต

งานนำเสนอที่คล้ายกัน

งานนำเสนอเรื่อง: "ปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต"— ใบสำเนางานนำเสนอ:

งานนำเสนอที่คล้ายกัน

เรื่องโครงการ

การติดต่อกลับ

เข้าสู่ระบบ

ลงทะเบียนผ่านเครือข่ายสังคม:

ปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต

งานนำเสนอที่คล้ายกัน

งานนำเสนอเรื่อง: "ปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต"— ใบสำเนางานนำเสนอ:

งานนำเสนอที่คล้ายกัน

เรื่องโครงการ

การติดต่อกลับ