งานนำเสนอกำลังจะดาวน์โหลด โปรดรอ

งานนำเสนอกำลังจะดาวน์โหลด โปรดรอ

AÂ ที่เป็นส่วนประกอบของโปรตีน ที่พบในสิ่งมีชีวิต จะเป็น L-  -amino acid AÂ แบ่งเป็น standard และ nonstandard AÂ Standard AÂ ; เป็นส่วนประกอบของโปรตีนในสิ่งมีชีวิต.

งานนำเสนอที่คล้ายกัน


งานนำเสนอเรื่อง: "AÂ ที่เป็นส่วนประกอบของโปรตีน ที่พบในสิ่งมีชีวิต จะเป็น L-  -amino acid AÂ แบ่งเป็น standard และ nonstandard AÂ Standard AÂ ; เป็นส่วนประกอบของโปรตีนในสิ่งมีชีวิต."— ใบสำเนางานนำเสนอ:

1 AÂ ที่เป็นส่วนประกอบของโปรตีน ที่พบในสิ่งมีชีวิต จะเป็น L-  -amino acid AÂ แบ่งเป็น standard และ nonstandard AÂ Standard AÂ ; เป็นส่วนประกอบของโปรตีนในสิ่งมีชีวิต ; มี ~ 20 ชนิด แบ่งออกเป็น 2 กลุ่ม คือ essential AÂ กับ nonessential AÂ Amino acid เป็นหน่วยย่อยที่เล็กที่สุดของโปรตีน สูตรโครงสร้างโดยทั่วไป AÂ แต่ละชนิด จะต่างกันที่ R-gr. Amino acid & protein chemistry and structure ; อ. เนตรนภิส

2 Nonstandard AÂ (AÂ derivatives) เปลี่ยนแปลงมาจาก AÂ ชนิดใดชนิดหนึ่งใน 20 ชนิด อาจพบเป็นส่วนประกอบของโปรตีนหรือไม่ก็ได้ หรือ เป็น intermediates ใน metabolism หลายๆอย่าง เช่น 4-OH Proline, 5-OH Lysine, selenocysteine, ornithine, citrulline Essential AÂ His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val Nonessential AÂ Ala, Arg, Asn, Asp, Cys, Glu, Gln, Gly, Pro, Ser, Tyr

3 Three-letter abbreviation One-letter abbreviation Alanine = Ala = A Arginine = Arg = R Isoleucine = Ile = I การเรียกชื่อย่อของ AA แบ่งตาม คุณสมบัติ ของ R-gr. ที่ phys. pH ; AÂ with 1) Nonpolar, aliphatic R-gr. 2) Aromatic R-gr. 3) Polar, uncharged R-gr. 4) (-)-charged R-gr. (Acidic AÂ) 5) (+)-charged R-gr. (Basic AÂ) Classes of AA

4 R-gr. ; nonpolar ไม่ form H-bond/ionic bond ; hydrophobic e.g Ala, Gly, Val, Leu, Ile, Met 1) Nonpolar aliphatic R-gr.

5 R-gr. ; Aromatic side chains & hydrophobic 2) Aromatic R-gr. 3) Polar, uncharged R-gr. R-gr. ; Hydrophilic (their functional gr. can form H-bond with H 2 O)

6 R-gr. เป็น acid (H + donor) มีประจุ – ที่ phys. pH e. g Asp, Glu 4) Negatively charged (acidic) R-gr. 5) Positively charged (Basic) R-gr. R-gr. เป็น base (H+ acceptor) มี ประจุ + ที่ phys. pH

7 1) Acid-base properties 2) UV absorption Properties of AÂ 1) Acid-base properties AÂ in aqueous sol. จะแตกตัว หมู่ที่แตกตัวให้ประจุ NH 2, COOH และ R-gr. ประจุสุทธิ (net charge) +/- เมื่อ AÂ ละลายน้ำ ที่ physiological pH (~7.4) จะอยู่ ในรูป dipolar ion (Zwitterion)

8 Zwitterion COO - NH 3 + C H R Zwitterion จะทำตัวเป็นกรด (H + donor) หรือเบส (H + acceptor) ก็ได้ สารที่มีคุณสมบัติเป็นได้ทั้ง acid กับ base amphoteric หรือ ampholytes

9 COOH COO - NH 3 + C H R R COO - NH 2 C H R pH=pI ; N.C = 0 pHpI ; N.C - pI = Isoelectric point pK1pK1 pK2pK2 การแตกตัวของ AÂ ในน้ำ

10 pI = Isoelectric point pH ที่ทำให้ AÂ มี net charge = 0 AÂ หยุดการเคลื่อนที่ในสนามไฟฟ้ากระแสตรง ละลายได้น้อยที่สุด ; ตกตะกอน Titration curve of Glycine No ionisable R-gr. pI = (pK 1 + pK 2 ) 2 = = 5.97

11 จากการที่ AÂ แตกตัวได้ COO - weak acid NH 3 + weak base R-gr.weak acid/weak base AÂ จึงมีคุณสมบัติเป็น buffer (buffering capacity) His เป็น AÂ ที่มี buffering capacityดีที่สุดที่ phys. pH Imidazole ring pK R = 6 R-gr. แตกตัวได้ที่ physiological pH +

12 2) Absorbance of UV light AÂ can not absorb visible light Only Phe, Tyr, Trp absorb UV light at 280 nm Optical density (O.D 280 ) measurement Tyrosine Tryptophan

13 เกิดจาก AÂ ตั้งแต่ 2 ตัวขึ้นไปมาต่อกันด้วย peptide bond ;2 ตัวต่อกัน Dipeptide 3 Tripeptide 3-10 Oligopeptide Polypeptide >100 Protein Peptide & protein Peptide PROTEIN CHEMISTRY AND STRUCTURE

14 Peptide bond formation Peptide bond NH 2 -terminus COOH-terminus

15 1)ขยายหลอดเลือด ความดันโลหิต e.g bradykinin 2)เป็นฮอร์โมน e.g oxytocin กระตุ้นการหดตัวของกล้ามเนื้อ 3)เป็น neurotransmitter e.g endorphine 4)เป็น antibiotics e.g penicillin (Penicillium spp.) 5) ช่วยกำจัด free radicals ซึ่งทำให้เกิดภาวะ oxidative stress e.g glutathione ; key antioxidant หน้าที่ของ peptide Protein เป็น polypeptide ที่มี MW > 10,000 dalton มีรูปร่าง (conformation) ต่างๆกัน ขึ้นอยู่กับการขดตัว ของ AÂ ที่เป็นส่วนประกอบของโปรตีนนั้นๆ

16 Structure โครงสร้าง เช่น collagen,  -keratin (hair) Transport ขนส่งสารต่างๆไปยังส่วนต่างๆของร่างกาย หรือขนส่งสาร ต่างๆ ผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ (cell membranes) เช่น Hb ; ขนส่ง O 2 จากปอดไปยังส่วนต่างๆของร่างกาย Storage แหล่งสะสม ; myoglobin เป็นโปรตีนที่ทำหน้าที่สะสม O 2 ในกล้ามเนื้อขณะที่ออกกำลังกาย ทำให้กล้ามเนื้อไม่ ขาด O 2 Hormones ฮอร์โมน = chemical messengers ระหว่างเซลล์ต่างๆ ทั่วร่างกาย ฮอร์โมนบางอย่างเป็น peptide หรือ protein ; insulin Function of proteins

17 Membrane proteins โปรตีนที่เยื่อหุ้มเซลล์ ทำหน้าที่เป็น antigen ; blood gr. A, B, O ion channels ; ลำเลียง Na+, K+, etc. เข้า-ออกเซลล์ water channel ; aquaporins ลำเลียงน้ำ transporters ; GluT1 (glucose transporter 1) ลำเลียง glucose เข้า erythrocytes receptor ; โปรตีนบางอย่างทำหน้าที่เป็น receptor จับกับ neurotransmitter, peptide hormones ทำให้สารนั้นผ่านเข้าไปทำหน้าที่ภายในเซลล์ได้ (Biosignalling) Catalysis catalyse ปฏิกิริยาเคมีต่างๆในร่างกาย เช่น enzymes

18 โปรตีนจะประกอบด้วย polypeptide 1 สาย หรือ >1 สาย ก็ได้มารวมกัน เพื่อทำหน้าที่ต่างๆ โดยต้องมี folding ที่ ถูกต้อง Structure ของโปรตีน มี 4 ระดับ Primary structure Secondary structure Tertiary structure Quaternary structure Protein structure Levels of structure in protein

19 เป็นการเรียงลำดับของ AÂ (amino acid sequence) ใช้ศึกษาถึงความสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนชนิดต่างๆ ในพืชและสัตว์

20 มีการม้วนพับ (folding) เป็นรูปแบบที่สม่ำเสมอ โครงสร้างแบบ secondary structure ได้แก่ α-helix β-pleated sheet β-turns Secondary structure

21 เป็น polypeptide ที่มี ลักษณะเป็น rigid rodlike structure NH 2 -gr ของ AÂ ที่เป็น backbone ตัวที่ 1 สร้าง H-bond กับ COOH-gr ของ AÂ ที่เป็น backbone ตัวที่ 4 เรื่อยๆไป พบได้ทั้ง right-handed และ left-handed α-helix Right-handed α-helix จะพบในโปรตีนตามธรรมชาติทั่วๆไป  -helix

22 β-pleated sheet ประกอบด้วย β-strands (AÂ 5-6 residues) มารวมกัน ทำให้ backbone ของ polypeptide มีการเรียงตัวแบบ zigzag ทำให้เกิดโครงสร้างแบบ β-pleated sheet Antiparallel β-pleated sheet β-strands เรียงตัวแบบสวนทางกัน ; เสถียรกว่า Parallel β-pleated sheet β-strands เรียงตัวไปทางเดียวกัน

23 Parallel  -pleated sheet Antiparallel  -pleated sheet

24  -turn β-turns เป็นโครงสร้างที่ทำให้ สายของ polypeptide (β-strand) โค้งงอ (kink) ได้ Gly & Pro เป็น AÂ ที่ มักจะพบในบริเวณนี้ ; Gly มีขนาดเล็ก, flexible ; ส่วน Pro มี imino N อยู่ในรูป cis configuration Peptide bond

25 โครงสร้างแบบ 3 มิติ (3D structure) ของสาย polypeptide ซึ่งประกอบด้วย 2 o structure หลายๆส่วน มารวมกันเป็น native conformation ทำให้ more Stable และ function as active protein โครงสร้างแบบ tertiary structure ได้แก่ Fibrous structures และ Globular structures Tertiary structure

26 Fibrous structures เป็นโครงสร้างที่พบใน fibrous proteins ให้ความแข็งแรง มักประกอบด้วย 2 o structure แบบใดแบบหนึ่ง ตัวอย่างเช่น  -Keratin ;hair, nails Fibroin ; silk Collagen ; connective tissues (tendons, bone matrix)

27 Domain Globular structures พบใน globular proteins e.g enzymes

28 Quaternary structure ประกอบด้วย polypeptide > 1 สาย (subunit/monomer) มาจับกันเพื่อทำหน้าที่ แต่ละ SU อาจมีโครงสร้างเหมือน/ต่างกันก็ได้ ตัวอย่าง ; Hemoglobin, allosteric enzyme

29 พันธะที่พบในโครงสร้างของโปรตีน 1)Peptide bond 2)Disulfide bond (S-S) Intrachain : Interchain S-S bond Dithiothreitol/β-mercaptoethanol ; reducing agent Cystine Oxidation Reduction Sulfhydryl gr. Disulfide Cysteine

30 พันธะที่พบในโครงสร้างของโปรตีน 3) H-bond เกิดระหว่าง H atom กับ O หรือ N atom ที่อยู่ใน polypeptide สาย เดียวกันหรือคนละสาย หรือเกิดระหว่างหมู่ที่มีขั้วของ side chain กับ H 2 O 4) Hydrophobic interaction - Main forces that stabilise the 3D-structure of protein - AÂ ที่มี R-gr. เป็น nonpolar, aliphatic หรือ aromatic ring จะละลายน้ำ ยากจับกันด้วย hydrophobic interaction

31 5) Electrostatic bond (salt bridges) Side chain ที่มีประจุ + กับ – ของ AÂ ที่อยู่ใกล้กัน จะจับ กันด้วย salt bridges 6) Van der Waals interaction Weakest bond เกิดระหว่างหมู่ของ R-gr ที่ไม่มีประจุของ AÂ Glu 21 - Arg 154 +

32 H-bond

33 เป็นการทำลายสภาพธรรมชาติของโปรตีน (denaturation) แบบไม่ถาวร และ แบบถาวร ทำให้คุณสมบัติบางอย่างเสียไป เช่น การละลาย Protein denaturation

34 ปัจจัยที่ทำให้โปรตีน denature 1) Physical agents ; heat, UV light, pressure, X-ray, ultrasound 2) Chemical agent ; ethanol, (NH 4 ) 2 SO 4 3) Detergents ; sodium dodecyl sulfate (SDS) 4) Biological agents ; proteolytic enzyme

35 คุณสมบัติของโปรตีน 1) การละลาย 2) Buffering capacity 3) การตกตะกอน 4) การดูดกลืนแสง 5) การจับกับ ion หรือสารบางอย่าง 1) การละลาย โปรตีนละลายใน polar solvent (น้ำ) ได้ดี ขึ้นกับ -ความเข้มข้นของ ion ในสารละลาย ความเข้มข้นน้อย ; โปรตีนละลายดี (salting in) ความเข้มข้นมาก ; โปรตีนตกตะกอน (salting out) -pH ของสารละลาย โปรตีนละลายดีในสารละลายที่มี pH เป็นกรด/ด่าง ที่ pI ; โปรตีนตกตะกอน

36 โปรตีนมีคุณสมบัติ ~ AÂ NH 2, COOH, R-gr. dissociate at certain pH (N.C +/-) จึงมีคุณสมบัติเป็น buffer (ให้/รับ H + ) ได้ เช่น blood protein 3) การตกตะกอน ตกตะกอนแล้ว โปรตีนไม่เสียสภาพอย่างถาวร salting out serum IgG 2) Buffering capacity Saturated ammonium sulphate ตกตะกอนที่ pI เปลี่ยน pH ไปที่ pI ของโปรตีน ; โปรตีน

37 ตกตะกอนแล้ว โปรตีนเสียสภาพอย่างถาวร (denatured protein) ใช้ กรด /chemical reagents ; picric acid, trichloroacetic acid (TCA), tannic acid mercuric chloride Heat coagulation

38 4) การดูดกลืนแสง โปรตีน Absorb UV light ; Phe, Tyr, Trp Absorbance ;O.D 280 ใช้หาปริมาณโปรตีน [Prot] O.D 280 5) การจับกับ ion หรือสารประกอบบางอย่าง enzyme บางชนิด ต้องจับกับ cofactor Glycoprotein CHO + protein Fetal fibronectin ; anchors the amniotic membranes the uterus wall


ดาวน์โหลด ppt AÂ ที่เป็นส่วนประกอบของโปรตีน ที่พบในสิ่งมีชีวิต จะเป็น L-  -amino acid AÂ แบ่งเป็น standard และ nonstandard AÂ Standard AÂ ; เป็นส่วนประกอบของโปรตีนในสิ่งมีชีวิต.

งานนำเสนอที่คล้ายกัน


Ads by Google