งานนำเสนอกำลังจะดาวน์โหลด โปรดรอ

งานนำเสนอกำลังจะดาวน์โหลด โปรดรอ

กำเนิดของไข้หวัดใหญ่สายพันธุ์ใหม่ H1N1 2009 ที่แท้คือการทำงานของโมเลกุล เอกสารนี้ จัดทำขึ้นเพื่อให้ประชาชน เข้าใจและเห็นว่า สาเหตุที่แท้จริงของไข้หวัดใหญ่สายพันธ์ใหม่

งานนำเสนอที่คล้ายกัน


งานนำเสนอเรื่อง: "กำเนิดของไข้หวัดใหญ่สายพันธุ์ใหม่ H1N1 2009 ที่แท้คือการทำงานของโมเลกุล เอกสารนี้ จัดทำขึ้นเพื่อให้ประชาชน เข้าใจและเห็นว่า สาเหตุที่แท้จริงของไข้หวัดใหญ่สายพันธ์ใหม่"— ใบสำเนางานนำเสนอ:

1 กำเนิดของไข้หวัดใหญ่สายพันธุ์ใหม่ H1N ที่แท้คือการทำงานของโมเลกุล เอกสารนี้ จัดทำขึ้นเพื่อให้ประชาชน เข้าใจและเห็นว่า สาเหตุที่แท้จริงของไข้หวัดใหญ่สายพันธ์ใหม่ H1N นั้น เป็นเรื่องของธรรมชาติ เป็นเรื่องของวิทยาศาตร์รอบตัวเราที่สามารถเข้าใจได้ จัดทำโดย หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย ชุดที่ 1 เชื้อไวรัสเข้าสู่ร่างกายสิ่งมีชีวิตได้อย่างไร ทุนวิจัยโดย ทุนเมธีวิจัยอาวุโส สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย (สกว.)

2 ภาพจำลองรูปร่างไวรัสไข้หวัดใหญ่ H1N1 คืออะไร ทำหน้าที่อะไร ● สารพันธุกรรมในเชื้อไข้หวัดมี 8 ท่อนคือ PB2 PB1 PA HA NP NA M NS ● เอนไซม์ H หรือ Hemagglutinin (HA) มี 16 ชนิด เอนไซม์ N หรือ Neuraminidase ( NA) มี 9 ชนิด ● เชื้อไวรัสใช้ ๏ H เกาะกับ ตัวรับเชื้อ ในตัวคนหรือสัตว์เพื่อเข้าสู่ร่างกาย ๏ N เกาะกับ ตัวรับเชื้อ ในตัวคนหรือสัตว์เพื่อปล่อยตัวมันให้หลุด และแพร่พันธ์ต่อไป ● H ของเชื้อชนิดใหม่เป็นชนิด H1 ● N ของเชื้อชนิดใหม่เป็นชนิด N1 ที่มาของภาพ: ข้อมูลประกอบ หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย

3 ไข้หวัดใหญ่เข้าสู่สิ่งมีชีวิตโดยใช้ H1 เกาะกับ ตัวรับเชื้อ กรด ไซแอลิก น้ำตาล กาแล็กโตส ตัวรับเชื้อ ไข้หวัดใหญ่ในร่างกายคน และสัตว์คือกรดไซแอลิก (sialic acid) ที่ต่ออยู่กับ น้ำตาลกาแล็กโตส ตัวรับเชื้อ (ของสิ่งมีชีวิต) เอนไซม์ H1 (ของเชื้อหวัด) ข้อมูลประกอบ บริเวณยึดเกาะ S137 S136 V135 Q226 Y98 E190 H183 K222 S224 G225 กาแล็กโตส กรดไซแอลิก เอนไซม์ H1 เกาะกับตัวรับเชื้อ เอนไซม์ H1 ประกอบด้วยกรดอะมิโน 566 หน่วยต่อกันเป็นเส้นและม้วน เป็นโครงสร้าง 3 มิติ การยึดเกาะ ไข้หวัดใหญ่ใช้บริเวณยึดเกาะ ของเอนไซน์ H1 เกาะเข้ากับตัวรับเชื้อ เมื่อ ตัวอักษรและหมายเลขแสดงชื่อย่อของ กรดอะมิโนลำดับต่าง ๆ ที่บริเวณยึดเกาะ (ดูรายละเอียดในภาคผนวก 1/2) หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย

4 ตัวรับเชื้อไข้หวัดใหญ่ของคน หมู สัตว์ปีก ไม่เหมือนกัน ● ตัวรับเชื้อ: น้ำตาลกาแล็กโตสและกรดไซแอลิก ต่อกันได้ 2 แบบ แบบอัลฟา 2,6 กรด ไซแอลิก น้ำตาล กาแล็กโตส กรด ไซแอลิก น้ำตาล กาแล็กโตส แบบอัลฟา 2,3 ● การต่อ 2 แบบมีมุมต่างกัน รูปร่างจึงต่างกัน (การวางตัวเอียงต่างกันตามทิศทางของลูกศร) ● ตัวรับเชื้อ:  ในคนมี 1 แบบ ◊ ในหมูมีทั้ง 2 แบบ ◊ ในสัตว์ปีก 1 แบบ ข้อมูลประกอบ หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย

5 ตัวรับเชื้อ: ในคน 1 แบบ ในหมู 2 แบบ ในสัตว์ปีก 1 แบบ แบบอัลฟา 2,6 แบบอัลฟา 2,3 แบบอัลฟา 2,6 แบบอัลฟา 2,3 หมูมีตัวรับเชื้อทั้ง 2 แบบ จึงเป็นตัวกลางให้ติดเชื้อข้ามกันได้ หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย HA

6 1) เชื้อเข้าสู่ร่างกายสิ่งมีชีวิตโดยใช้เอนไซม์ H1 เกาะกับตัวรับเชื้อของสิ่งมีชีวิต สรุปได้ว่า.... 2) ตัวรับเชื้อประกอบด้วยน้ำตาลกาแล็กโตส ต่ออยู่กับ กรดไซแอลิก 3) น้ำตาลกาแล็กโตสต่อกับกรดไซแอลิกได้ 2 แบบคือ แบบอัลฟา 2,3 (  2,3) และ แบบ อัลฟา 2,6 (  2,6) 4) ตัวรับเชื้อของคนเป็นแบบ อัลฟา 2,6 สัตว์ปีก เป็นแบบ อัลฟา 2,3 หมูเป็นแบบ อัลฟา 2,6 และ อัลฟา 2,3 ◊◊ หมูจึงเป็นตัวกลางทำให้ติดเชื้อข้ามสิ่งมีชีวิตได้ ◊◊ (การติดเชื้อข้ามชนิดของตัวรับเชื้อ เช่นสัตว์ปีกสู่คน สามารถเกิดได้เช่นกัน หากมีการสัมผัสของเหลวจาก สัตว์ปีกในปริมาณมากและบ่อย) สรุปของสรุปคือ....ทั้งหมดเป็นการทำงานของโมเลกุล.... หากต้องการป้องกันหรือหายาใหม่ ต้องเข้าใจพฤติกรรมของโมเลกุล.... ต้องการงานวิจัยพื้นฐาน... ต้องการนักวิทยาศาสตร์ 5) ตัวรับเชื้อของคนเกาะกับ H1 ของเชื้อแบบอัลฟา 2,6 ได้อย่างแข็งแรง หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย

7 ภาคผนวก ภาคผนวก 1/2: รู้จักกับโครงสร้างของเอนไซม์ H1 หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย ภาคผนวก 1/3: รู้จักกับกรดอะมิโน ภาคผนวก 1/1: ผลการวิจัยการยึดเกาะ H1 กับ ตัวรับเชื้อ ภาคผนวก 1/6: ผลการวิจัยไข้หวัดนก H5N1 ภาคผนวก 1/4: วงจรชีวิตของไวรัสไข้หวัด ภาคผนวก 1/7: แหล่งทุนและคณะนักวิจัย ภาคผนวก 1/5: ผลการวิจัยไข้หวัดใหญ่สายพันธุ์ใหม่ 2009 H1N1

8 ภาคผนวก 1/1: ผลการวิจัยการยึดเกาะ H1 กับ ตัวรับเชื้อ (สำหรับผู้ที่สนใจงานวิจัยเชิงลึก) รูป A,B: พื้นผิวของเอนไซม์ H1 ซึ่ง ๏พื้นผิวสีฟ้าคือบริเวณที่มีขั้ว ส่วนสีส้ม ไม่มีขั้ว ๏วงกลมสีแดงคือบริเวณยึดเกาะ ๏ตัวอักษรและหมายเลขคือลำดับกรดอะมิโน ๏SIA1 แทนกรดไซแอลิก ส่วน GAL2 แทนนำตาลกาแล็กโตส รูป C: แสดงเปอร์เซ็นต์การเกิดพันธะไฮโดรเจน (แกนตั้ง) ระหว่างกรดอะมิโนของ H1 (แกนนอน) กับ SIA และ GAL ของตัวรับเชื้อ รูป D: แสดงพลังงาน (แกนตั้ง: ลบคือเสถียร บวกคือไม่เสถียร) ของกรดอะมิโนต่าง ๆ ของ H1 (แกนนอน) หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย บทสรุปคือ ตัวรับเชื้อของคน เกาะกับ H1 ของไข้หวัดใหญ่สายพันธ์ 2009 แบบ อัลฟา 2,6 ได้อย่างแข็งแรง แสดงให้เห็นว่า คนสามารถ รับเชื้อไวรัสเข้าสู่เซลล์ได้ง่าย (เป็นผลที่ได้จากการจำลองทางคอมพิวเตอร์โดยวิธี Molecular Dynamics ที่อยู่ระหว่างการส่งตีพิมพ์ (ผลงานวิจัยที่ เกี่ยวข้องกับไข้หวัดใหญ่สายพันธุ์ใหม่ 2009 H1N1 แสดงในภาคผนวก 1/5) N. Nunthaboot, T. Rungrotmongkol, M. Malaisree, P. Decha, N. Kaiyawet, P. Intharathep, P. Sompornpisut, Y. Poovorawan and S. Hannongbua. Molecular insights of human receptor binding to 2009 H1N1 influenza A hemagglutinin ; Submitted.

9 ภาคผนวก 1/2: รู้จักกับโครงสร้างของเอนไซม์ H1 (1) เมื่ออักษรย่อและตัวเลข แทนชนิดของ กรดอะมิโนลำดับต่าง ๆ โครงสร้าง 3 มิติ ของ เอนไซม์ H1 ของเชื้อหวัด เมื่อนำโครงสร้าง 3 มิติของเอนไซม์ H1 มายืดออก จะได้เส้นของกรดอะมิโน จำนวน 566โมเลกุล โครงสร้าง 1 มิติ ของ เอนไซม์ H1 ของเชื้อหวัด หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย

10 ภาคผนวก 1/2: รู้จักกับโครงสร้างของเอนไซม์ H1 (2) หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย ( คลิกลิงค์ด้านบนเพื่อชมโครงสร้าง )

11 ภาคผนวก 1/3: รู้จักกับกรดอะมิโน กรดอะมิโนมีเพียง 20 ชนิด ซึ่งมีชื่อย่อ ชื่อเต็ม สูตรโมเลกุล และน้ำหนักโมเลกุล ดังนี้ หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย

12 ภาคผนวก 1/4: วงจรชีวิตของไข้หวัด (1) ไวรัส วงจรชีวิตของ ไข้หวัด เอนไซม์ H ใช้เอนไซม์ H เกาะกับกรดไซแอลิก เพื่อเข้าสู่ร่างกาย โปรตีน M2 ปล่อยสาร พันธุกรรมเข้าสู่ เซลล์ร่างกายโดย อาศัยโปรตีน M2 แบ่งตัว เอนไซม์ N ใช้เอนไซม์ N เกาะกับกรดไซแอลิก เพื่อปลดปล่อยให้ไปแพร่เชื้อต่อ หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย

13 ● เอนไซม์ฮีแมกกลูตินิน: Hemagglutinin (H) ● เชื้อโรคเข้าสู่ร่างกายของสิ่งมีชีวิตได้อย่างไร ◊ ใช้ เอนไซม์ H1 เกาะกับตัวรับเชื้อของสิ่งมีชีวิต ● เชื้อโรคขยายพันธ์ได้อย่างไร รักษาด้วยยาอะไร ◊ มีหลายขั้นตอน แต่ที่คุ้นเคยและมียารักษาคือ ๏การ เชื่อม เข้าในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตโดยอาศัย โปรตีน M2 รักษาด้วยยาอะมันทาดีนและรีมันทาดีน ● เอนไซม์นิวรามินิเดส: Neuraminidase (N) ● ยาทามิฟลู (Tamiflu) หรือ โอเซลทามิเวียร์ (Oseltamivir) ● ยาอะมันทาดีน (Amantadine) ● โปรตีนเอม 2 ชันแนล: M2 ๏การ ปล่อย หลุดจากเซลล์ของสิ่งมีชีวิตโดยอาศัย เอนไซม์ N รักษาด้วยยาทามิฟลู หรือ โอเซลทามิเวียร์ ● ยารีมันทาดีน (Rimantadine) ภาคผนวก 1/4: วงจรชีวิตของไข้หวัด (2) ข้อมูลประกอบ หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย

14 ภาคผนวก 1/5: ผลงานวิจัยไข้หวัดใหญ่สายพันธุ์ใหม่ 2009 ชนิด H1N1 1. T. Rungrotmongkol, P. Intharathep, M. Malaisree, N. Nunthaboot, N. Kaiyawet, P. Sompornpisut, S. Payungporn, Y. Poovorawan and S. Hannongbua. Susceptibility of antiviral drugs against 2009 influenza A (H1N1) virus. Biochem. Biophys. Res. Commun ; 385: T. Rungrotmongkol, M. Malaisree, N. Nunthaboot, P. Sompornpisut and S. Hannongbua. Molecular prediction of oseltamivir efficiency against probable influenza A (H1N1-2009) mutants: Molecular Modelling Approach ; Submitted. 3. N. Nunthaboot, T. Rungrotmongkol, M. Malaisree, P. Decha, N. Kaiyawet, P. Intharathep, P. Sompornpisut, Y. Poovorawan and S. Hannongbua. Molecular insights of human receptor binding to 2009 H1N1 influenza A hemagglutinin ; Submitted. หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย

15 ภาคผนวก 1/6: ผลงานวิจัยไข้หวัดนก H5N1 (1) เอนไซม์ H: เกี่ยวข้องกับการยึดเกาะ โปรตีน M2: เกี่ยวข้องกับการทำงานของยาและการดื้อยาอะมันทาดีน หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย 1. P. Decha, T. Rungrotmongkol, P. Intharathep, M. Malaisree, O. Aruksakunwong, C. Laohpongspaisan, V. Parasuk, P.Sompornpisut, S. Pianwanit, S. Kokpol and S. Hannongbua, Source of high pathogenicity of an avian influenza virus H5N1: Why H5 is better cleaved by furin. Biophys. J ; 95: T. Rungrotmongkol, P. Decha, M. Malaisree, P. Sompornpisut, and S. Hannongbua, Comment on ‘‘Cleavage mechanism of the H5N1 hemagglutinin by trypsin and furin’’ Amino Acids 2008 ; 35: T. Rungrotmongkol, P. Decha, P. Sompornpisut, M. Malaisree, P. Intharathep, N. Nunthaboot, T. Udommaneethanakit, O. Aruksakunwong, and S. Hannongbua, Combined QM/MM mechanistic study of the acylation process in furin complexed with the H5N1 avian influenza virus hemagglutinin’s cleavage site. Proteins 2009 ; 76: P. Intharathep, C. Laohpongspaisan, T. Rungrotmongkol, A. Loisruangsin, M. Malaisree, P. Decha, O. Aruksakunwong, K. Chuenpennit, N. Kaiyawet, P. Sompornpisut, S. Pianwanit, and S. Hannongbua, How amantadine and rimantadine inhibit proton transport in the M2 protein channel. J. Mol. Graph. Model ; 27: C. Laohpongspaisan, T. Rungrotmongkol, P. Intharathep, M. Malaisree, P. Decha, O. Aruksakunwong, P. Sompornpisut and S. Hannongbua, Why amantadine loses its function in influenza M2 mutants: MD simulations. J. Chem. Inf. Model ; 49(4):

16 ภาคผนวก 1/6: ผลงานวิจัยไข้หวัดนก H5N1 (2) เอนไซม์ N: เกี่ยวข้องกับการทำงานของยาและการดื้อยาทามิฟลู หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย 1. O. Aruksakunwong, M. Malaisree, P. Decha, P. Sompornpisut, V. Parasuk, S. Pianwanit and S. Hannongbua. On the lower susceptibility of oseltamivir to influenza neuraminidase subtype N1 than those in N2 and N9. Biophys. J ; 92: P. Nimmanpipug, J. Jitonnom, C. Ngaojampa, S. Hannongbua, V. S. Lee. A computational H5N1 neuraminidase model and its binding to commercial drugs. Molecular Simulation 2007 ; 33: M. Malaisree, T. Rungrotmongkol, P. Decha, P. Intharathep, O. Aruksakunwong, and S.Hannongbua. Understanding of known drug-target interactions in the catalytic pocket of neuraminidase subtype N1. Proteins 2008 ; 71(4): M. Malaisree, T. Rungrotmongkol, N. Nunthaboot, O. Aruksakunwong, P. Intharathep, P. Decha, P. Sompornpisut and S. Hannongbua. Source of oseltamivir resistance in avian influenza H5N1 virus with the H274Y mutation. Amino Acids 2008 ; In press. 5.T. Rungrotmongkol, M. Malaisree, T. Udommaneethanakit and S. Hannongbua. Comment on “Another look at the molecular mechanism of the resistance of H5N1 influenza A virus neuraminidase (NA) to oseltamivir (OTV)” Biophys. Chem ; 141: T. Rungrotmongkol, V. Frecer, W. De-Eknamkul, S. Hannongbua and S. Miertus. Design and in silico screening of combinatorial library of oseltamivir analogs inhibiting neuraminidase of avian influenza virus H5N1. Antiviral Res ; 82: T. Rungrotmongkol, T. Udommaneethanakit, M. Malaisree, N. Nunthaboot, P. Intharathep, P. Sompornpisut and S. Hannongbua. How does each substituent functional group of oseltamivir lose its activity against virulent H5N1 influenza mutants? 2009 ; Submitted.

17 ภาคผนวก 1/7: แหล่งทุนและคณะนักวิจัย หน่วยงานสนับสนุนทุนวิจัย 1. สำนักงานกองทุนสนับสนุนการวิจัย 2. สำนักงานคณะกรรมการวิจัยแห่งชาติ 3. คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย 4. จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย กลุ่มวิจัยชีววิทยาเชิงโมเลกุล หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ศ. ดร. สุพจน์ หารหนองบัวศ. นพ. ยงภู่วรวรรณ ผศ. ดร. พรเทพสมพรพิสุทธิ์ผศ.ดร.ปิยรัตน์ นิมมานพิภักดิ์ ดร.วรรณจันทร์ แสงหิรัญ ลี ดร. สัญชัยพยุงภร ดร. ธัญญดารุ่งโรจน์มงคลดร. ณัฏฐาเนตรนันทบุตร ดร. พนิตาเดชาดร. ปทุมวดีอินทรเทพ นส. มธุรสมาลัยศรีนาย นพพร ไกยเวช นส. อาทิตยามีประเสริฐ หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย

18 โปรดติดตาม เอกสารเผยแพร่ความรู้ ชุดที่2 เรื่อง... การทำงานของยาและการดื้อยา “ ทามิฟลู ” หน่วยปฏิบัติการวิจัยเคมีคอมพิวเตอร์ ภาควิชาเคมี คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย


ดาวน์โหลด ppt กำเนิดของไข้หวัดใหญ่สายพันธุ์ใหม่ H1N1 2009 ที่แท้คือการทำงานของโมเลกุล เอกสารนี้ จัดทำขึ้นเพื่อให้ประชาชน เข้าใจและเห็นว่า สาเหตุที่แท้จริงของไข้หวัดใหญ่สายพันธ์ใหม่

งานนำเสนอที่คล้ายกัน


Ads by Google